Biologia - Matura Maj 2026, Poziom rozszerzony (Formuła 2023) - Zadanie 1.

Kategoria: Skład organizmów Typ: Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Albumina to białko osocza krwi. Strukturę przestrzenną albuminy stabilizuje 17 mostków disiarczkowych. W poniższej tabeli przedstawiono skład albuminy.

Głównymi funkcjami albuminy są regulowanie ciśnienia osmotycznego krwi, buforowanie pH krwi oraz transport długołańcuchowych kwasów tłuszczowych.

Na podstawie: M. Ples, Białko – budulec życia, „Biologia w Szkole” 20, 2017; www.rcsb.org/3d-view/1AO6

1.1. (0–1)

Uwzględniając skład albuminy, wykaż, że strukturę III-rzędową tego białka stabilizuje maksymalna możliwa do utworzenia liczba mostków disiarczkowych.

1.2. (0–1)

Uzasadnij, że dzięki związaniu długołańcuchowych kwasów tłuszczowych przez albuminę możliwy staje się transport tych kwasów we krwi. W odpowiedzi uwzględnij rozpuszczalność albuminy oraz długołańcuchowych kwasów tłuszczowych w osoczu.

Rozwiązanie

1.1. (0–1)

Zasady oceniania
1 pkt – poprawne wykazanie, że strukturę III-rzędową albuminy stabilizuje maksymalna możliwa do utworzenia liczba mostków disiarczkowych (siedemnaście), odnoszące się do 35 reszt cysteiny tworzących maksymalnie 17 par w cząsteczce.
0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

Przykładowe odpowiedzi

  • Ponieważ reszt cysteiny w tym białku jest 35, a więc może być maksymalnie 17 par cystein, a mostki disiarczkowe powstają tylko pomiędzy parą takich reszt.
  • W albuminie jest 17 mostków disiarczkowych, a każdy mostek disiarczkowy jest tworzony przez dwie reszty cysteiny, których jest łącznie 35.
  • Jest ich maksymalnie 17, ponieważ 35 / 2 = 17,5, a więc jest tylko 17 pełnych par reszt cysteiny.
  • Ponieważ w tym białku występuje 17 par reszt cysteiny oraz jedna reszta cysteiny jest bez pary, a każda para tworzy jedno wiązanie disiarczkowe.
  • Ponieważ w tym białku występuje 17 cystyn i jedna reszta cysteiny bez pary.

Uwaga:
Uznaje się odpowiedzi odnoszące się do cystein zamiast do reszt cysteiny.
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się do liczby reszt aminokwasów siarkowych, ponieważ metionina to również aminokwas siarkowy.

1.2. (0–1)

Zasady oceniania
1 pkt – poprawne uzasadnienie, odnoszące się do słabej rozpuszczalności długołańcuchowych kwasów tłuszczowych w osoczu krwi i dobrej rozpuszczalności albuminy w osoczu krwi.
0 pkt – odpowiedź niespełniająca wymagań na 1 pkt albo brak odpowiedzi.

Przykładowe odpowiedzi

  • Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe nie rozpuszczają się dobrze w wodzie, która jest głównym składnikiem osocza krwi. Albumina jest białkiem dobrze rozpuszczalnym w wodzie, a więc po przyłączeniu kwasów tłuszczowych uczestniczy w ich transporcie we krwi.
  • W przeciwieństwie do albuminy takie kwasy tłuszczowe słabo rozpuszczają się w osoczu krwi i dlatego są transportowane dopiero po związaniu się z cząsteczkami albuminy.
  • Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe nie rozpuszczają się w płynach ustrojowych, dlatego muszą się wiązać z cząsteczkami albuminy dobrze rozpuszczalnymi w osoczu.
  • Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe nie są rozpuszczalne w osoczu. Dzięki połączeniu z rozpuszczalną w osoczu albuminą możliwy staje się ich transport, dlatego że powstały kompleks jest rozpuszczalny.
  • Ponieważ albuminy to białka dobrze rozpuszczalne, a kwasy tłuszczowe to związki słabo rozpuszczalne.
  • Albumina jest rozpuszczalna, a DKT – nie są.

Uwaga:
Uznaje się odpowiedzi odnoszące się do rozpuszczania się we krwi – zamiast w osoczu krwi.
Uznaje się odpowiedzi odnoszące się do całkowitej nierozpuszczalności długołańcuchowych kwasów tłuszczowych w wodzie.
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się do zmiany właściwości kwasów tłuszczowych w wyniku ich związania z albuminą, np. „Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe stają się rozpuszczalne w osoczu krwi po przyłączeniu się do albuminy”.
Dopuszcza się odpowiedzi odnoszące się do hydrofobowości lub niepolarności kwasów tłuszczowych, np.:

  • DKT mają charakter hydrofobowy, więc bez związania z hydrofilową albuminą ich transport we krwi nie byłby możliwy.
  • DKT mają charakter niepolarny, więc dopiero po związaniu się z polarną albuminą ich transport we krwi staje się możliwy.