Albumina to białko osocza krwi. Strukturę przestrzenną albuminy stabilizuje 17 mostków disiarczkowych. W poniższej tabeli przedstawiono skład albuminy.
Głównymi funkcjami albuminy są regulowanie ciśnienia osmotycznego krwi, buforowanie pH krwi oraz transport długołańcuchowych kwasów tłuszczowych.
Na podstawie: M. Ples, Białko – budulec życia, „Biologia w Szkole” 20, 2017; www.rcsb.org/3d-view/1AO6
1.1. (0–1)
Uwzględniając skład albuminy, wykaż, że strukturę III-rzędową tego białka stabilizuje maksymalna możliwa do utworzenia liczba mostków disiarczkowych.
1.2. (0–1)
Uzasadnij, że dzięki związaniu długołańcuchowych kwasów tłuszczowych przez albuminę możliwy staje się transport tych kwasów we krwi. W odpowiedzi uwzględnij rozpuszczalność albuminy oraz długołańcuchowych kwasów tłuszczowych w osoczu.
Mikroorganizmy celulolityczne wytwarzają wiele enzymów rozkładających celulozę. Funkcją celulaz jest hydroliza wiązań β-1,4-glikozydowych we włóknach celulozy. Ze względu na strukturę i aktywność enzymatyczną można wśród celulaz wyróżnić:
endoglukanazy – działają w wewnętrznej, amorficznej części celulozy i rozkładają długie łańcuchy celulozy na oligodekstryny o różnej długości
egzoglukanazy – działają na końcowe elementy łańcuchów cukrowych i mogą odłączać pojedyncze cząsteczki glukozy lub celobiozę – dwie cząsteczki glukozy połączone wiązaniem β-1,4-glikozydowym
β-glukozydazy – degradują jednostki celobiozy oraz oligodekstryny do glukozy.
Na poniższym rysunku przedstawiono strukturę chemiczną celulozy.
Na podstawie: K. Poszytek, Mikrobiologiczna utylizacja celulozy, „Postępy mikrobiologii” 55(2), 2016.
1.1. (0–1)
Jakim numerem na powyższym schemacie zaznaczono wiązanie β-1,4-glikozydowe? Wybierz odpowiedź spośród podanych.
1
2
3
4
1.2. (0–1)
Uzupełnij zdanie. Wybierz odpowiedź spośród oznaczonych literami A i B oraz odpowiedź spośród oznaczonych literami C i D.
Celuloza jest AB polisacharydem, składającym się z kilku tysięcy reszt glukozy i stanowiącym składnik budulcowy CD niektórych organizmów.
rozgałęzionym
nierozgałęzionym
ścian komórkowych
błon komórkowych
1.3. (0–1)
Wykaż, że endoglukanazy znacznie przyśpieszają rozkład celulozy katalizowany przez egzoglukanazy.
1.4. (0–1)
Podaj nazwę wiązania między łańcuchami celulozy w mikrofibrylach – włóknach celulozowych, składających się z wielu równoległych cząsteczek celulozy.
Ryby chrzęstnoszkieletowe gromadzą we krwi duże ilości mocznika, którego całkowite stężenie osmotyczne we krwi jest równe stężeniu wody morskiej albo nawet je przekracza. Oprócz mocznika, ważnym składnikiem krwi ryb chrzęstnoszkieletowych jest tlenek trimetyloaminy (TMAO). Poniżej przedstawiono wyniki symulacji komputerowych wpływu wysokiej temperatury, mocznika o wysokim stężeniu (8 mol ∙ dm−3) oraz TMAO o dwóch różnych stężeniach (1 mol ∙ dm−3, 4 mol ∙ dm−3) na strukturę przestrzenną białka – inhibitora chymotrypsyny 2 (CI2).
Obecność TMAO potwierdzono także w tkance mięśniowej wielu ryb kostno- i chrzęstnoszkieletowych. Przypuszcza się, że ten związek w mięśniach stabilizuje strukturę białek w warunkach wysokiego ciśnienia hydrostatycznego. Na poniższym wykresie przedstawiono wyniki pomiaru zawartości TMAO w tkance mięśniowej ryb morskich żyjących na różnych głębokościach, uzyskane przez różne zespoły badawcze.
Na podstawie: B.J. Bennion i V. Daggett, Counteraction […], „PNAS” 101(17), 2004; H. Laurent i in., The Ability of Trimethylamine N-oxide […], „Communications Chemistry” 5(116), 2022.
12.1. (0–1)
Na podstawie przedstawionych wyników symulacji oceń, czy w warunkach podanych w poniższej tabeli dochodzi do denaturacji CI2. Wybierz T, jeśli dochodzi do denaturacji, albo N – jeśli do niej nie dochodzi.
1.
Temperatura 60 °C przy stężeniu TMAO równym 4 mol ∙ dm−3, bez mocznika.
T
N
2.
Temperatura 60 °C przy stężeniu mocznika równym 8 mol ∙ dm−3, bez TMAO.
T
N
12.2. (0–1)
Sformułuj wniosek dotyczący wpływu TMAO na strukturę przestrzenną CI2 poddawanego działaniu mocznika o stężeniu 8 mol ∙ dm−3.
12.3. (0–1)
Sformułuj wniosek dotyczący zależności między głębokością występowania ryb a zawartością TMAO w ich tkance mięśniowej. W odpowiedzi odnieś się do obu grup ryb.
12.4. (0–1)
Oceń prawdziwość poniższych stwierdzeń dotyczących osmoregulacji ryb chrzęstnoszkieletowych. Wybierz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.
1.
Dzięki gromadzeniu się mocznika we krwi płyny ustrojowe tych ryb są w przybliżeniu izotoniczne względem wody morskiej.
P
F
2.
Dzięki gromadzeniu się mocznika we krwi te ryby nie są narażone na nadmierny osmotyczny odpływ wody.
Helicobacter pylori to bakteria, która może występować w żołądku człowieka. Jednym z ważniejszych mechanizmów umożliwiających tej bakterii zasiedlanie żołądka jest wytwarzanie ureazy – enzymu koniecznego do utrzymania niemal neutralnego pH cytoplazmatycznego, tzn. w zakresie 5,0–7,0. Podwyższone względem soku żołądkowego pH obserwuje się także w bezpośrednim sąsiedztwie komórki bakteryjnej. Wytwarzana przez wszystkie szczepy H. pylori ureaza jest białkiem składającym się z dwunastu identycznych podjednostek, z których każda zawiera dwa łańcuchy: UreA i UreB. W każdym z dwunastu miejsc aktywnych znajduje się trwale związana para atomów niklu, niezbędnych do katalizy reakcji przedstawionej poniżej:
W diagnostyce zakażenia H. pylori stosuje się tzw. ureazowy test oddechowy. Zasada tego testu opiera się na zdolności ureazy do rozkładu mocznika wprowadzanego do organizmu. W tym teście pacjent wypija roztwór mocznika, którego atom węgla jest znakowany izotopowo (np. 13C). Gdy mocznik jest rozkładany w żołądku przez bakteryjną ureazę, to znakowany 13CO2, będący produktem tej reakcji, jest wchłaniany przez warstwę śluzową żołądka i usuwany z organizmu wraz z wydychanym powietrzem. Wówczas staje się możliwe wykrycie izotopu węgla 13C w wydychanym powietrzu. Analiza próbek wydychanego powietrza opiera się na spektrometrii masowej wysokiej rozdzielczości, pozwalającej wykryć różnicę masy między cząsteczkami zawierającymi izotop 13C a cząsteczkami zawierającymi izotop 12C. Diagnostyka inwazyjna opiera się na izolacji H. pylori z materiału pobranego podczas badania górnego odcinka przewodu pokarmowego.
Na podstawie: S. Ansari i Y. Yamaoka, Survival of Helicobacter pylori in Gastric Acidic Territory, „Helicobacter” 22(4), 2017; W. Irving i in., Krótkie wykłady. Mikrobiologia medyczna, Warszawa 2008; L. Mazzei i in., The Structure-based Reaction Mechanism of Urease, a Nickel Dependent Enzyme: Tale of a Long Debate, „Journal of Biological Inorganic Chemistry” 25(6), 2020; X. Xia, Multiple Regulatory Mechanisms for pH Homeostasis in the Gastric Pathogen, Helicobacter pylori, „Advances in Genetics” 109, 2022; H. Zhu i in., Bacterial Killing in Gastric Juice – Effect of pH and Pepsin on Escherichia coli and Helicobacter pylori, „Journal of Medical Microbiology” 55(9), 2006; pdb101.rcsb.org/motm/158
12.1. (0–1)
Wyjaśnij, w jaki sposób wytwarzanie ureazy przez bakterie H. pylori zapobiega niszczącemu działaniu pepsyny na ich komórki. W odpowiedzi uwzględnij odczyn najbliższego otoczenia komórek tych bakterii.
12.2. (0–1)
Rozstrzygnij, czy aktywna forma ureazy jest białkiem prostym, czy – złożonym. Odpowiedź uzasadnij, odnosząc się do jednej cechy budowy tego białka.
Rozstrzygnięcie:
Uzasadnienie:
12.3. (0–1)
Opisz drogę znakowanego izotopowo dwutlenku węgla, jaką pokonuje ten związek chemiczny z soku żołądkowego do powietrza pęcherzykowego w płucach.
12.4. (0–1)
Dokończ zdanie. Wybierz właściwą odpowiedź spośród podanych.
Aby pobrać fragment błony śluzowej żołądka diagnozowanego pacjenta, należy wykonać
Prawidłowa segregacja chromatyd siostrzanych podczas mitozy wymaga obecności wielu białek, w tym – specjalnych kompleksów białkowych: kohezyn. Przytrzymują one chromatydy siostrzane razem aż do czasu ich rozdzielenia się. Całkowite zniesienie przylegania chromatyd siostrzanych następuje dzięki przecięciu kohezyn przez enzymy proteolityczne – separazy. Poniższy rysunek przedstawia typowe położenie kohezyn i chromatyd siostrzanych podczas dwóch różnych faz mitozy.
Na podstawie: D.E. Sadava i in., Life: The Science of Biology, Sunderland 2011.
17.1. (0–1)
Podaj nazwę wiązania chemicznego hydrolizowanego przez separazy.
17.2. (0–1)
Podaj nazwy dwóch faz mitozy, na których granicy dochodzi do zniesienia przylegania chromatyd siostrzanych dzięki działaniu separaz.
17.3. (0–1)
Podaj nazwę fazy cyklu komórkowego, podczas której zachodzi replikacja DNA, prowadząca do wytworzenia chromatyd siostrzanych.
Rybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się
ze 124 reszt aminokwasowych i stabilizowanego czterema mostkami disiarczkowymi.
Podczas doświadczenia rybonukleazę poddano najpierw działaniu β-merkaptoetanolu,
a następnie – działaniu mocznika. β-merkaptoetanol redukuje i – w konsekwencji – zrywa
mostki disiarczkowe, a mocznik zaburza oddziaływania niekowalencyjne, m.in. zrywa
występujące w białku wiązania wodorowe.
Na poniższym rysunku przedstawiono efekt denaturacji uzyskany podczas doświadczenia –
rybonukleaza zmieniła strukturę przestrzenną i stała się nieaktywna. Następnie usunięto
z roztworu najpierw mocznik, a potem β-merkaptoetanol. Enzym uległ spontanicznemu
zwinięciu i odzyskał aktywność katalityczną.
Numerami oznaczono kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym. Kolorami
oznaczono pary reszt aminokwasowych tworzących mostki disiarczkowe
w niezdenaturowanym białku.
Na podstawie: J.L. Tymoczko i in., Biochemia. Krótki kurs, Warszawa 2013.
1.1. (0–1)
Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące przedstawionego doświadczenia są
prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.
1.
Do opisanej powyżej utraty aktywności enzymatycznej rybonukleazy dochodzi na skutek zniszczenia jej struktury pierwszorzędowej.
P
F
2.
Denaturacja rybonukleazy powoduje jej dezaktywację, a renaturacja przywraca jej aktywność katalityczną.
P
F
1.2. (0–1)
Rozstrzygnij, czy mostki disiarczkowe widoczne na schemacie stabilizują strukturę
trzeciorzędową, czy – strukturę czwartorzędową rybonukleazy. Odpowiedź uzasadnij.
Mioglobina to białko występujące w cytozolu włókien mięśniowych. Jest ono zbudowane z pojedynczego łańcucha polipeptydowego oraz z hemu. Łańcuch polipeptydowy mioglobiny zawiera 153 reszty aminokwasowe, a hem składa się z układu porfirynowego oraz ze – związanego z jego centrum – atomu pewnego pierwiastka.
Na poniższym rysunku przedstawiono przekrój przez model cząsteczki mioglobiny. Kolorem niebieskim oznaczono reszty aminokwasowe z podstawnikami niepolarnymi; kolorem czerwonym – reszty aminokwasowe z podstawnikami polarnymi; natomiast kolorem białym – pozostałe reszty aminokwasowe. Kolorem żółtym oznaczono atom związany z centrum układu porfirynowego, znajdującego się w szczelinie cząsteczki białka.
Na podstawie: J.M. Berg i in., Biochemia, Warszawa 2022.
1.1. (0–1)
Dokończ zdanie. Zaznacz właściwą odpowiedź spośród podanych.
Z centrum układu porfirynowego hemu jest związany atom
sodu.
fluoru.
jodu.
żelaza.
1.2. (0–1)
Wyjaśnij, dlaczego we wnętrzu cząsteczki mioglobiny znajdują się niemal wyłącznie reszty aminokwasowe z podstawnikami niepolarnymi. W odpowiedzi uwzględnij środowisko formowania się struktury przestrzennej tego białka.
ATP jest uniwersalnym nośnikiem energii w komórce. W typowych warunkach podczas hydrolizy ATP do ADP i Pi uwalnia się znaczna ilość energii – od 46 do 54 kJ/mol ATP.
Ważną częścią ATP jest reszta trifosforanowa, składająca się z reszt kwasu fosforowego(V) połączonych wiązaniami bezwodnikowymi. Te wiązania są często określane jako „wysokoenergetyczne”, ale do ich zerwania – tak jak do zerwania każdego innego wiązania – jest potrzebna energia. Ujemne ładunki reszt kwasu fosforowego(V) odpychają się nawzajem, czego skutkiem są wewnętrzne naprężenia występujące w cząsteczce ATP. Podczas hydrolizy ATP do ADP i Pi jest zrywane jedno wiązanie bezwodnikowe oraz częściowo są usuwane naprężenia wewnętrzne.
Na poniższym schemacie przedstawiono reakcję hydrolizy ATP.
Na podstawie: B. Alberts i in., Molecular Biology of the Cell, Nowy Jork i Abingdon 2007.
2.1. (0–1)
Do której grupy związków organicznych należy ATP? Zaznacz właściwą odpowiedź spośród podanych.
cukry
lipidy
nukleotydy
aminokwasy
2.2. (0–1)
Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące ATP są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.
1.
W cząsteczce ATP występują dwa wiązania „wysokoenergetyczne”.
P
F
2.
Energia uwalniana podczas hydrolizy ATP równa się energii koniecznej do zerwania wiązania bezwodnikowego.
Korzenie roślin wykazują najczęściej geotropizm dodatni. Centralna część czapeczki
korzeniowej, w której znajdują się amyloplasty, jest miejscem odbioru kierunku działania siły
ciężkości na korzeń. Przy zmianie położenia korzenia amyloplasty przesuwają się zawsze na
dolną stronę komórki.
Na poniższej mikrofotografii przedstawiono wierzchołkową część młodego korzenia
rzodkiewnika pospolitego (Arabidopsis thaliana) z ziarnami skrobi wybarwionymi na
granatowo.
Na podstawie: J. Stanga i in., Studying Starch Content and Sedimentation of Amyloplast Statoliths in Arabidopsis
Roots w: R.P. Jarvis (red.), Chloroplast Research in Arabidopsis. Methods and Protocols, Nowy Jork 2011.
3.1. (0–1)
Podaj nazwę odczynnika, który na granatowo wybarwia ziarna skrobi, np. w czapeczce
korzeniowej.
3.2. (0–1)
Podaj nazwę strefy korzenia, w której zachodzi reakcja wzrostowa prowadząca do
wygięcia się wierzchołka korzenia w dół.
Podczas translacji istotne jest, aby tRNA, które wiąże się z kodonem mRNA warunkującym
określony aminokwas, przenosił do rybosomu ten właśnie aminokwas i żaden inny. Prawidłowe
dopasowanie cząsteczki tRNA i aminokwasu jest uwarunkowane przez rodzinę powiązanych
enzymów zwanych syntetazami aminoacylo-tRNA. Miejsce aktywne każdego typu
aminoacylo-tRNA syntetazy pasuje tylko do określonej kombinacji aminokwasu i tRNA. U ludzi
występuje 20 różnych syntetaz aminoacylo-tRNA.
Poniższy rysunek przedstawia syntetazę aspartylo-tRNA składającą się z dwóch identycznych
podjednostek (zielonej i niebieskiej) z przyłączonymi dwiema odpowiednimi cząsteczkami tRNA (czerwone).
Źródło: N.A. Campbell et al., Biologia, Poznań 2016;
pdb101.rcsb.org/motm/16
6.1. (0–1)
Oceń, jaka cecha kodu genetycznego uległaby naruszeniu, gdyby syntetaza aminoacylo-tRNA
połączała zarówno prawidłowy, jak i nieprawidłowy aminokwas do tRNA. Wybierz i zaznacz
prawidłową odpowiedź spośród podanych poniżej opcji.
trójkowy
jednoznaczny
zdegenerowany
bezprzecinkowy
6.2. (0–1)
Określ najwyższy poziom struktury białkowej syntetazy aspartylo-tRNA. Odpowiedź uzasadnij, uwzględniając jedną cechę budowy tego białka.
