Matura Maj 2013, Poziom rozszerzony (Formuła 2007) - Zadanie 13. (1 pkt)
Enzymy
Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)
Stała Michaelisa (Km) jest miarą powinowactwa enzymu do substratu – im większe powinowactwo wykazuje enzym, tym mniejsze jest stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie szybkości maksymalnej.
W tabeli przedstawiono wartości stałej Michaelisa dla czterech różnych substratów reakcji katalizowanych przez określony enzym.
Uszereguj substraty według wzrastającego powinowactwa enzymu do tych substratów, wpisując w tabelę numery 1–4.
| Substrat | Wartość Km (mol/l) | Numer |
|---|---|---|
| A | 6,5 x 10-5 | |
| B | 7,1 x 10-5 | |
| C | 1,2 x 10-5 | |
| D | 4,7 x 10-5 |
Na podstawie: J. Witwicki, W. Ardelt, Elementy enzymologii, Warszawa 1989.
