Zadania maturalne z biologii

Znalezionych zadań - 37

Strony

1

Matura Maj 2021, Poziom rozszerzony (nowy)Zadanie 3. (4 pkt)

Enzymy Skład organizmów Fizjologia roślin Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Oprócz 20 aminokwasów biogennych, wchodzących w skład białek wszystkich organizmów, w przyrodzie występują także inne aminokwasy, np. L-kanawanina. Występuje ona wyłącznie u roślin bobowatych, m.in. w ich nasionach, gdzie pełni funkcję magazynu azotu – makroelementu niezbędnego do syntezy wielu związków podczas kiełkowania nasion. L-kanawanina zabezpiecza również nasiona przed zjadaniem ich przez roślinożerne owady. Toksyczne działanie L-kanawaniny na owady wynika z jej podobieństwa strukturalnego do argininy – aminokwasu naturalnie występującego w białkach.

Podczas syntezy białek w miejsca, gdzie powinna znaleźć się arginina, włączana bywa L-kanawanina, co zmienia liczbę i rodzaj oddziaływań między aminokwasami w łańcuchu polipeptydowym. Białka mające w swej strukturze L-kanawaninę wykazują niską aktywność biologiczną lub jej brak, co u owadów prowadzi m.in. do spowolnienia wzrostu larw, opóźnienia lub zakłócenia w przepoczwarczaniu. Większość owadów nasionożernych nie zjada nasion zawierających L-kanawaninę. Jednak larwy chrząszcza Caryedes brasiliensis, które żywią się wyłącznie nasionami tropikalnego pnącza z rodziny bobowatych (Dioclea megacarpa), mają zdolność do detoksykacji L-kanawaniny.

Na podstawie: P. Staszek, A. Antosik, U. Krasuska, A. Gniazdowska, L-kanawanina – niebiałkowy aminokwas toksyczny dla zwierząt i roślin, „Edukacja Biologiczna i Środowiskowa” 3(52), 2014.

3.1. (0–1)

Wyjaśnij, dlaczego włączanie L-kanawaniny w miejsce argininy w czasie syntezy białek enzymatycznych prowadzi do powstawania enzymów o obniżonej aktywności katalitycznej.

3.2. (0–1)

Uzasadnij, że współżycie korzeni roślin bobowatych z bakteriami wiążącymi azot atmosferyczny ma znaczenie dla syntezy L-kanawaniny przez te rośliny.

3.3. (0–1)

Spośród wymienionych związków chemicznych wybierz i podkreśl nazwy tych zawierających atomy azotu.

cytozyna
celuloza
cholesterol
ATP
ryboza

3.4. (0–1)

Wyjaśnij, jakie znaczenie adaptacyjne dla chrząszcza Caryedes brasiliensis ma zdolność do detoksykacji L-kanawaniny.

2

Matura Marzec 2021, Poziom rozszerzony (nowy)Zadanie 3. (3 pkt)

Enzymy Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj i uzasadnij/wyjaśnij Podaj/wymień

Pompa jonowa Na+/K+ zależna od ATP (czyli działająca jedynie w obecności ATP) to białko transportujące jony przez błonę komórkową: Na+ na zewnątrz komórki, a K+ do wnętrza komórki, tzn. z miejsca o niskim stężeniu danego jonu do miejsca o wysokim jego stężeniu. Badacze postanowili sprawdzić aktywność dwóch wariantów tego białka pochodzących od nowo odkrytych szczepów bakterii Vib-7 i Rod-9 w zależności od temperatury i pH. Wyniki badań przedstawiono na poniższych wykresach.

Na podstawie: I. Kushkevych i wsp., Activity of Na+/K+-activated Mg2+-dependent ATP-hydrolase in the cell-free extracts of the sulfate-reducing bacteria Desulfovibrio piger Vib-7 and Desulfomicrobium sp. Rod-9, „Acta Veterinaria Brno”, 84(1), 2015.

3.1. (0–1)

Określ optymalną temperaturę i wartość pH dla działania pompy jonowej Na+/K+ zależnej od ATP pochodzącej ze szczepu Vib-7.

Optymalna temperatura:   Optymalne pH:

3.2. (0–1)

Dokończ zdanie. Zaznacz odpowiedź A albo B oraz jej uzasadnienie 1. albo 2.

W temperaturze 35°C i przy pH 6,5 szybciej transportować jony będzie wariant pompy Na+/K+ pochodzący ze szczepu

A. Vib-7, ponieważ 1. są to optymalne warunki do działania tego wariantu.
B. Rod-9, 2. w tych warunkach jest on bardziej aktywny od drugiego wariantu.

3.3. (0–1)

Wyjaśnij, dlaczego opisana we wstępie do zadania pompa jonowa Na+/K+ wymaga do działania ATP.

3

Matura Czerwiec 2019, Poziom rozszerzony (nowy)Zadanie 1. (2 pkt)

Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Oksydaza polifenolowa jest enzymem, który u roślin odpowiada za brązowienie tkanek po ich mechanicznym uszkodzeniu. Katalizuje ona reakcje, których przebieg wymaga obecności tlenu i pH w zakresie 6–7. Opracowano kilka sposobów powstrzymywania reakcji enzymatycznego brązowienia pokrojonych warzyw i owoców, m.in. przez blanszowanie, polegające na krótkim ogrzaniu produktów spożywczych w temperaturze 75–100°C, albo przez dodanie kwasu cytrynowego lub substancji wiążących wodę.

Na podstawie: R. Dębowska, Oksydazy polifenolowe roślin wyższych, „Postępy Biochemii”, t. 48, 1/2002;
www.food-info.net/pl/colour/enzymaticbrowning, www.worthingtonbiochem.com/ty/default

Wyjaśnij, dlaczego brązowienie warzyw jest powstrzymywane przez

  1. blanszowanie:
  2. spryskiwanie ich sokiem z cytryny:
4

Matura Czerwiec 2019, Poziom rozszerzony (stary)Zadanie 18. (1 pkt)

Enzymy Uzupełnij/narysuj wykres, schemat lub tabelę

W tabeli przedstawiono przykłady organizmów heterotroficznych i rodzaje pokarmu, którymi się one żywią.

Uzupełnij tabelę – wpisz po jednej nazwie enzymu kluczowego dla trawienia danego pokarmu, wybraną spośród wymienionych.

maltaza
celulaza
chitynaza
amylaza
lakaza (ułatwia rozkład ligniny)
Organizmy Pokarm          Enzym         
płazy owady
grzyby saprotroficzne drewno pni drzew
bakterie symbiotyczne w żołądku szarańczy liście roślin
5

Matura Czerwiec 2019, Poziom rozszerzony (stary)Zadanie 23. (2 pkt)

Enzymy Układ krążenia Choroby człowieka Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Fibryna (włóknik) jest składnikiem nie tylko skrzepów powstających w procesie krzepnięcia krwi, lecz także np. blaszek miażdżycowych odkładających się w naczyniach krwionośnych. Zamianę nierozpuszczalnej fibryny w rozpuszczalne fibrynopeptydy katalizuje enzym plazmina, która powstaje z nieaktywnego plazminogenu występującego w osoczu krwi. Przekształcenie plazminogenu w aktywną plazminę następuje dzięki wydzielanemu przez komórki śródbłonka enzymowi – proteazie serynowej, która jest tkankowym aktywatorem plazminogenu.

Obecnie metodami biotechnologii produkowane są rekombinowane aktywatory plazminogenu, które mogą być podawane dożylnie w leczeniu niektórych chorób.

Na podstawie: A. Jaźwa, Zaburzenia układu krzepnięcia,
biotka.mol.uj.edu.pl/zbm/handouts/2013/AgJ/Wyklad_12.pdf; www.encyklopedia.naukowy.pl/Plazminogen

a)Wyjaśnij, dlaczego w leczeniu świeżo przebytego zawału serca stosuje się aktywatory plazminogenu. W odpowiedzi uwzględnij funkcję tego aktywatora.
b)Określ, dlaczego rekombinowane aktywatory plazminogenu są podawane pacjentom wprost do krwiobiegu, a nie podaje ich się doustnie.
6

Matura Maj 2018, Poziom rozszerzony (nowy)Zadanie 14. (4 pkt)

Budowa i funkcje komórki Enzymy Układ immunologiczny Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Kwas foliowy (witamina z grupy B) jest niezbędny przy podziale komórkowym i dlatego odgrywa szczególną rolę w tkankach, w których podziały komórkowe są intensywne. Pełni on funkcję koenzymu w reakcjach przenoszenia grup jednowęglowych w procesie syntezy zasad purynowych i pirymidynowych. Podczas tych reakcji kwas foliowy ulega utlenieniu, a regenerowanie polega na ponownej jego redukcji. Antagonistą kwasu foliowego jest metotreksat (MTX). Wiąże się on z centrum aktywnym enzymu odpowiedzialnego za reakcję redukcji kwasu foliowego 10 000 razy silniej niż naturalny substrat. Metotreksat działa swoiście na dzielące się komórki, głównie w fazie S cyklu komórkowego, i dlatego jest stosowany w leczeniu wielu chorób nowotworowych. Ubocznym skutkiem opisanej chemioterapii okazuje się wpływ leku na inne prawidłowo dzielące się komórki organizmu, np. na niewyspecjalizowane komórki szpiku kostnego.

Na podstawie: J. Berg, J. Tymoczko, L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2009.

14.1. (0–1)

Zaznacz właściwe dokończenie zdania wybrane spośród A–B oraz jego poprawne uzasadnienie wybrane spośród 1.–3.

Po podaniu MTX zachodzi inhibicja

A. kompetycyjna, ponieważ 1. metotreksat, podobnie jak kwas foliowy, pełni funkcję koenzymu w reakcjach redukcji grup jednowęglowych.
2. metotreksat wiąże się z centrum aktywnym enzymu odpowiedzialnego za reakcję redukcji kwasu foliowego.
B. niekompetycyjna, 3. metotreksat zmienia kształt centrum aktywnego enzymu katalizującego redukcję kwasu foliowego, co jest przyczyną wypierania cząsteczek tego kwasu.

14.2. (0–1)

Określ, czy podczas leczenia pacjenta chemioterapią, z wykorzystaniem dużych dawek MTX, można odwrócić inhibicję reakcji redukcji kwasu foliowego za pomocą wysokiej dawki tego kwasu. Odpowiedź uzasadnij, odwołując się do właściwości metotreksatu.

14.3. (0–1)

Wyjaśnij, dlaczego metotreksat jest najbardziej toksyczny dla dzielących się komórek w fazie S cyklu komórkowego. W odpowiedzi uwzględnij rolę kwasu foliowego w procesie zachodzącym w tej fazie.

14.4. (0–1)

Podaj, dlaczego jednym ze skutków ubocznych stosowania małych dawek metotreksatu jest zahamowanie wytwarzania przeciwciał w organizmie. W odpowiedzi odnieś się do komórek układu odpornościowego.

7

Matura Maj 2018, Poziom rozszerzony (stary)Zadanie 22. (3 pkt)

Enzymy Układ immunologiczny Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Kwas foliowy (witamina z grupy B) jest niezbędny przy podziale komórkowym i dlatego odgrywa szczególną rolę w tkankach, w których podziały komórkowe są intensywne. Pełni on funkcję koenzymu w reakcjach przenoszenia grup jednowęglowych w procesie syntezy zasad purynowych i pirymidynowych. Podczas tych reakcji kwas foliowy ulega utlenieniu, a regenerowanie polega na ponownej jego redukcji. Antagonistą kwasu foliowego jest metotreksat (MTX). Wiąże się on z centrum aktywnym enzymu odpowiedzialnego za reakcję redukcji kwasu foliowego 10 000 razy silniej niż naturalny substrat. Metotreksat działa swoiście na dzielące się komórki, głównie w fazie S cyklu komórkowego, i dlatego jest stosowany w leczeniu wielu chorób nowotworowych. Ubocznym skutkiem opisanej chemioterapii okazuje się wpływ leku na inne prawidłowo dzielące się komórki organizmu, np. na niewyspecjalizowane komórki szpiku kostnego.

Na podstawie: J. Berg, J. Tymoczko, L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2009.

a)Zaznacz właściwe dokończenie zdania wybrane spośród A–B oraz jego poprawne uzasadnienie wybrane spośród 1.–3.

Po podaniu MTX zachodzi inhibicja

A. kompetycyjna, ponieważ 1. metotreksat, podobnie jak kwas foliowy, pełni funkcję koenzymu w reakcjach redukcji grup jednowęglowych.
2. metotreksat wiąże się z centrum aktywnym enzymu odpowiedzialnego za reakcję redukcji kwasu foliowego.
B. niekompetycyjna, 3. metotreksat zmienia kształt centrum aktywnego enzymu katalizującego redukcję kwasu foliowego, co jest przyczyną wypierania cząsteczek tego kwasu.
b)Określ, czy podczas leczenia pacjenta chemioterapią, z wykorzystaniem dużych dawek MTX, można odwrócić inhibicję reakcji redukcji kwasu foliowego za pomocą wysokiej dawki tego kwasu. Odpowiedź uzasadnij, odwołując się do właściwości metotreksatu.
c)Podaj, dlaczego jednym ze skutków ubocznych stosowania małych dawek metotreksatu jest zahamowanie wytwarzania przeciwciał w organizmie. W odpowiedzi odnieś się do komórek układu odpornościowego.
8

Matura Maj 2018, Poziom rozszerzony (stary)Zadanie 27. (2 pkt)

Wpływ człowieka na środowisko i jego ochrona Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Obecnie głównym źródłem enzymów stosowanych w różnych dziedzinach gospodarki są rekombinowane mikroorganizmy. Preparaty enzymatyczne dodawane do pasz mają zdolność rozkładu, np. celulozy, skrobi i pektyn. Natomiast w produkcji środków piorących stosuje się lipazy i proteinazy, które zwiększają ich efektywność i pozwalają na pranie w niższej temperaturze. Środki piorące wzbogacone w enzymy zawierają mniejszą ilość fosforanów niż jeszcze 20 lat temu.

a)Wyjaśnij, dlaczego wzbogacanie pasz pochodzenia roślinnego w preparaty enzymatyczne skutkuje przyspieszonym wzrostem hodowanych zwierząt, zwłaszcza drobiu i trzody chlewnej. W odpowiedzi uwzględnij właściwości preparatów enzymatycznych.
b)Podaj przykład korzyści dla środowiska naturalnego wynikającej ze stosowania środków piorących zawierających enzymy.
9

Matura Maj 2017, Poziom rozszerzony (nowy)Zadanie 1. (2 pkt)

Skład organizmów Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij Podaj/wymień

Na schemacie przedstawiono fragment cząsteczki białka o strukturze III-rzędowej oraz warunkujące tę strukturę różne oddziaływania występujące pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów: wiązania chemiczne oparte na przyciąganiu elektrostatycznym (1), wiązania kowalencyjne (2), interakcje hydrofobowe (3) i oddziaływania jonowe (4).

1.1. (0–1)

Podaj nazwy wiązań chemicznych stabilizujących III-rzędową strukturę białka, oznaczonych na schemacie numerami 1. i 2.

1.2. (0–1)

Na przykładzie enzymów białkowych wyjaśnij, w jaki sposób struktura przestrzenna białka warunkuje jego funkcję katalityczną. W odpowiedzi uwzględnij mechanizm działania enzymów.

10

Matura Maj 2017, Poziom rozszerzony (stary)Zadanie 5. (2 pkt)

Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Enzymy mogą być regulowane za pośrednictwem efektorów, które przyłączają się do enzymu w innym miejscu niż centrum aktywne – w tzw. centrum allosterycznym. Ta regulacja może polegać na hamowaniu lub aktywowaniu enzymów. W szlaku metabolicznym aktywność enzymów allosterycznych jest często regulowana przez końcowe produkty tego szlaku.
Na schemacie przedstawiono sposób regulacji allosterycznej enzymu katalizującego pierwszy etap szlaku metabolicznego, składającego się łącznie z trzech różnych reakcji enzymatycznych. Końcowy produkt jest efektorem pierwszego enzymu szlaku.

a)Określ, czy efektor, którego działanie zilustrowano na schemacie, ma charakter aktywatora, czy – inhibitora. Odpowiedź uzasadnij, uwzględniając zmiany struktury przestrzennej tego enzymu.
b)Wyjaśnij, w jaki sposób nadmiar produktu końcowego wpłynie w opisanym przypadku na łańcuch katalizowanych reakcji.

Strony