Enzymy

Oto lista zadań maturalnych z danego działu biologii. Aby skorzystać z dodatkowych opcji lub wybrać zadania z pozostałych działów kliknij poniżej.

Przejdź do wyszukiwarki zadań

 

Biomedica 2022, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 16. (3 pkt)

Enzymy Układ pokarmowy i żywienie Metody badawcze i doświadczenia Podaj/wymień

Studenci biologii przeprowadzili pewien eksperyment.

Jak pokazano na powyższym schemacie, do probówek oznaczonych numerami od 1 do 3 dodawano nieznany enzym w celu jego identyfikacji. W każdej z probówek znajdowała się ta sama ilość białka.
Probówki różniły się wartością pH:
1 ⟶ pH = 1,5
2 ⟶ pH = 7
3 ⟶ pH = 9

Po 10 minutach od dodania tej samej ilości ENZYMU TRAWIENNEGO wykazano, że białko uległo strawieniu tylko w probówce nr 1.

16.1. (0–1)

Podaj nazwę enzymu trawiennego dodanego do probówek.

16.2. (0–1)

Podaj problem badawczy do przeprowadzonego eksperymentu.

16.3. (0–1)

Podaj, dlaczego białko uległo strawieniu tylko w probówce nr 1.

To zadanie pochodzi ze zbioru matura 2022 wydawnictwa Biomedica
Kup pełny zbiór zadań

Matura Maj 2021, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 3. (4 pkt)

Skład organizmów Enzymy Fizjologia roślin Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Oprócz 20 aminokwasów biogennych, wchodzących w skład białek wszystkich organizmów, w przyrodzie występują także inne aminokwasy, np. L-kanawanina. Występuje ona wyłącznie u roślin bobowatych, m.in. w ich nasionach, gdzie pełni funkcję magazynu azotu – makroelementu niezbędnego do syntezy wielu związków podczas kiełkowania nasion. L-kanawanina zabezpiecza również nasiona przed zjadaniem ich przez roślinożerne owady. Toksyczne działanie L-kanawaniny na owady wynika z jej podobieństwa strukturalnego do argininy – aminokwasu naturalnie występującego w białkach.

Podczas syntezy białek w miejsca, gdzie powinna znaleźć się arginina, włączana bywa L-kanawanina, co zmienia liczbę i rodzaj oddziaływań między aminokwasami w łańcuchu polipeptydowym. Białka mające w swej strukturze L-kanawaninę wykazują niską aktywność biologiczną lub jej brak, co u owadów prowadzi m.in. do spowolnienia wzrostu larw, opóźnienia lub zakłócenia w przepoczwarczaniu. Większość owadów nasionożernych nie zjada nasion zawierających L-kanawaninę. Jednak larwy chrząszcza Caryedes brasiliensis, które żywią się wyłącznie nasionami tropikalnego pnącza z rodziny bobowatych (Dioclea megacarpa), mają zdolność do detoksykacji L-kanawaniny.

Na podstawie: P. Staszek, A. Antosik, U. Krasuska, A. Gniazdowska, L-kanawanina – niebiałkowy aminokwas toksyczny dla zwierząt i roślin, „Edukacja Biologiczna i Środowiskowa” 3(52), 2014.

3.1. (0–1)

Wyjaśnij, dlaczego włączanie L-kanawaniny w miejsce argininy w czasie syntezy białek enzymatycznych prowadzi do powstawania enzymów o obniżonej aktywności katalitycznej.

3.2. (0–1)

Uzasadnij, że współżycie korzeni roślin bobowatych z bakteriami wiążącymi azot atmosferyczny ma znaczenie dla syntezy L-kanawaniny przez te rośliny.

3.3. (0–1)

Spośród wymienionych związków chemicznych wybierz i podkreśl nazwy tych zawierających atomy azotu.

cytozyna
celuloza
cholesterol
ATP
ryboza

3.4. (0–1)

Wyjaśnij, jakie znaczenie adaptacyjne dla chrząszcza Caryedes brasiliensis ma zdolność do detoksykacji L-kanawaniny.

Matura Marzec 2021, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 3. (3 pkt)

Enzymy Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj i uzasadnij/wyjaśnij Podaj/wymień

Pompa jonowa Na+/K+ zależna od ATP (czyli działająca jedynie w obecności ATP) to białko transportujące jony przez błonę komórkową: Na+ na zewnątrz komórki, a K+ do wnętrza komórki, tzn. z miejsca o niskim stężeniu danego jonu do miejsca o wysokim jego stężeniu. Badacze postanowili sprawdzić aktywność dwóch wariantów tego białka pochodzących od nowo odkrytych szczepów bakterii Vib-7 i Rod-9 w zależności od temperatury i pH. Wyniki badań przedstawiono na poniższych wykresach.

Na podstawie: I. Kushkevych i wsp., Activity of Na+/K+-activated Mg2+-dependent ATP-hydrolase in the cell-free extracts of the sulfate-reducing bacteria Desulfovibrio piger Vib-7 and Desulfomicrobium sp. Rod-9, „Acta Veterinaria Brno”, 84(1), 2015.

3.1. (0–1)

Określ optymalną temperaturę i wartość pH dla działania pompy jonowej Na+/K+ zależnej od ATP pochodzącej ze szczepu Vib-7.

Optymalna temperatura:   Optymalne pH:

3.2. (0–1)

Dokończ zdanie. Zaznacz odpowiedź A albo B oraz jej uzasadnienie 1. albo 2.

W temperaturze 35°C i przy pH 6,5 szybciej transportować jony będzie wariant pompy Na+/K+ pochodzący ze szczepu

A. Vib-7, ponieważ 1. są to optymalne warunki do działania tego wariantu.
B. Rod-9, 2. w tych warunkach jest on bardziej aktywny od drugiego wariantu.

3.3. (0–1)

Wyjaśnij, dlaczego opisana we wstępie do zadania pompa jonowa Na+/K+ wymaga do działania ATP.

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 31. (5 pkt)

Enzymy Fizjologia roślin Układ pokarmowy i żywienie Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj i uzasadnij/wyjaśnij Podaj/wymień

W organizmach oligosacharydy i polisacharydy pod wpływem działania enzymów mogą ulegać hydrolizie. Na rysunku przedstawiono katalizowaną przez enzym hydrolizę sacharozy, której etapy oznaczono literami (A–D), oraz obok – wykres zależności szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu.

Na podstawie: N.A. Campbell, J.A. Urry, M.L. Cain, S.A. Wasserman, P.V. Minorsky, R.B. Jackson, Biologia, Poznań 2012, s. 78;
B.D. Hames, N.M. Hooper, Biochemia, Krótkie wykłady, Warszawa 2002, s. 83, 96–99;
M. Barbor, M. Boyle, M. Cassidy, K. Senior, Biology, London 1999, s. 73.

a)
Do każdego etapu hydrolizy (A–D) przyporządkuj jego prawidłowy opis wybrany spośród podanych (1–5).
  1. Odłączenie produktów od enzymu.
  2. Przekształcanie substratu w produkty.
  3. Przyłączenie cząsteczki wody do wolnego substratu.
  4. Enzym z centrum aktywnym gotowy do przyłączenia substratu.
  5. Przyłączenie substratu do enzymu, powstanie kompleksu enzym-substrat (ES).

b)Korzystając z wykresu wyjaśnij, dlaczego przy wysokim stężeniu substratu jego dalszy wzrost nie wpływa już na zwiększenie szybkości reakcji enzymatycznej.
c)Wiedząc, że w przedstawionym enzymie centrum aktywne jest miejscem, do którego może przyłączać się inhibitor, określ jaki typ inhibicji enzymu może zachodzić w przypadku tej reakcji i wyjaśnij, na czym ona polega.
d)Wiedząc, że sacharoza jest w organizmach roślinnych główną formą transportu węglowodanów, przedstaw drogę jej przemieszczania (od miejsca powstania do miejsca rozładunku) oraz podaj nazwę tkanki, w której ten transport odbywa się.
e)Podaj nazwę enzymu katalizującego reakcję hydrolizy sacharozy w przewodzie pokarmowym człowieka oraz miejsce jego wytwarzania i działania.

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 25. (3 pkt)

Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Na schemacie przedstawiono wpływ enzymu na przebieg katalizowanej reakcji.

a)Określ funkcję enzymu w katalizowanej reakcji, którą zilustrowano na powyższym schemacie.
b)Podaj, czy zilustrowana schematem reakcja jest przemianą anaboliczną,czy kataboliczną. Odpowiedź uzasadnij.
c)Wyjaśnij, czy na schemacie przedstawiono swoistość substratową enzymu.

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 22. (4 pkt)

Grzyby Enzymy Układ pokarmowy i żywienie Uzupełnij/narysuj wykres, schemat lub tabelę Podaj i uzasadnij/wyjaśnij Podaj/wymień

Kropidlak czarny (Aspergillus niger) wydziela zewnątrzkomórkowo enzymy, m.in. glukoamylazę, która hydrolizuje skrobię do glukozy. Glukoamylazy nie występują ani u zwierząt, ani u roślin. Pozyskany z grzyba enzym wykorzystuje się w piekarnictwie, przemyśle cukierniczym, owocowo-warzywnym, mleczarskim, farmaceutycznym i fermentacyjnym. Obecnie glukoamylazę pozyskuje się głównie z transgenicznych szczepów Aspergillus niger. Otrzymany z nich enzym cechuje się dużą odpornością na zmiany pH i temperatury.
Na wykresach przedstawiono wpływ temperatury (I) i wartości pH (II) na aktywność glukoamylazy zawartej w jednym z preparatów stosowanych w przemyśle fermentacyjnym.

Na podstawie: http://pl.wikipedia.org/wiki/Aspergillus, http://www.krolsan.com.pl/index4.php?page=glucamyl;
http://agrobiol.sggw.waw.pl/biochemia/media/Enzymologia/Enzymologia%20p%20dzik/ Glukoamylaza_06_11_2012.pdf [dostęp: 11.11.2014].
a)Wyjaśnij, jakie znaczenie adaptacyjne dla kropidlaka ma zdolność wydzielania enzymu poza komórkę w naturalnym środowisku życia tego grzyba.
b)Wypełnij tabelę – podaj nazwy dwóch enzymów, należących do amylaz, wytwarzanych przez człowieka oraz nazwy narządów, w świetle których te enzymy działają i nazwy produktów reakcji katalizowanych przez te enzymy.
Nazwa enzymu Miejsce działania (narząd) Produkt reakcji
 
 
c)Na podstawie obu wykresów określ warunki, w jakich preparat z glukoamylazą jest najbardziej wydajny.
d)Podaj po jednym przykładzie (innym niż opisane w tekście) wykorzystywania grzybów w biotechnologii tradycyjnej i nowoczesnej.

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 21. (5 pkt)

Enzymy Metabolizm - pozostałe Ekologia Podaj i uzasadnij/wyjaśnij Podaj/wymień

Ureaza to enzym należący do hydrolaz. Katalizuje on reakcję hydrolitycznego rozkładu mocznika. Występuje w bakteriach, drożdżach i niektórych roślinach wyższych. Do doświadczenia badającego wpływ stężenia ureazy na szybkość reakcji użyto 0,1-molowego roztworu kwasu octowego, 1% roztworu mocznika, roztworu ureazy i uniwersalnego wskaźnika pH, który zmienia barwę w zależności od środowiska (zasadowe – niebieska, kwasowe – czerwona). Na początku doświadczenia roztwory we wszystkich probówkach miały barwę czerwoną. Podczas doświadczenia w niektórych probówkach zaobserwowano zmianę barwy roztworów.
Na rysunku przedstawiono sposób przygotowania doświadczenia.

Na podstawie: http://www.biology-resources.com/biology-experiments2.html [dostęp: 09.11.2014].

a)Podaj nazwy produktów katalitycznej hydrolizy mocznika i podkreśl ten, który spowodował zaobserwowaną zmianę pH w niektórych próbkach.
b)Podaj numer próbki, w której czerwona barwa roztworu najszybciej zmieniła się na niebieską i uzasadnij odpowiedź.
c)Podaj numer probówki, która stanowi próbę kontrolną w doświadczeniu i uzasadnij odpowiedź.
d)Określ, czy wzrost stężenia enzymu, przy stałym początkowym stężeniu substratu, będzie proporcjonalnie zwiększać natężenie zachodzenia reakcji. Uzasadnij odpowiedź.
e)Wyjaśnij, na czym polega udział bakterii i grzybów produkujących ureazę w udostępnianiu roślinom związków azotowych.

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 19. (4 pkt)

Enzymy Uzupełnij/narysuj wykres, schemat lub tabelę Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Amylaza jest enzymem, który hydrolizuje skrobię do cukrów niskocząsteczkowych. Przeprowadzono doświadczenie, w którym badano wpływ temperatury na aktywność amylazy. W tym celu dokonywano pomiarów szybkości wytwarzania cukru redukującego (niskocząsteczkowego) powstającego w wyniku enzymatycznej hydrolizy skrobi. Otrzymane wyniki przedstawiono w tabeli.

Temperatura (°C) Szybkość wytwarzania cukru redukującego (niskocząsteczkowego) (g/min)
0 0,0
10 0,5
20 0,7
30 0,9
40 1,1
50 0,4
70 0,0

Na podstawie: http://www.pharmainfo.net/articles/production-%CE%B1-amylase-agricultural-byproducts humicola- lanuginosa-solid-state-fermentation; www.pg.gda.pl/chem/.../Instrukcja_amylaza.doc [dostęp: 09.12.2014].

a)Na podstawie danych w tabeli narysuj wykres liniowy ilustrujący zależność aktywności amylazy od temperatury, mierzoną jako szybkość wytwarzania cukru redukującego w reakcji enzymatycznej hydrolizy skrobi.

b)Na podstawie danych z tabeli podaj optymalną temperaturę dla reakcji enzymatycznej hydrolizy skrobi. Uzasadnij odpowiedź.
c)Wyjaśnij, dlaczego w temperaturze 70°C nie zachodzi reakcja enzymatycznej hydrolizy skrobi.

Matura Czerwiec 2019, Poziom rozszerzony (Formuła 2007)Zadanie 23. (2 pkt)

Enzymy Układ krążenia Choroby człowieka Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Fibryna (włóknik) jest składnikiem nie tylko skrzepów powstających w procesie krzepnięcia krwi, lecz także np. blaszek miażdżycowych odkładających się w naczyniach krwionośnych. Zamianę nierozpuszczalnej fibryny w rozpuszczalne fibrynopeptydy katalizuje enzym plazmina, która powstaje z nieaktywnego plazminogenu występującego w osoczu krwi. Przekształcenie plazminogenu w aktywną plazminę następuje dzięki wydzielanemu przez komórki śródbłonka enzymowi – proteazie serynowej, która jest tkankowym aktywatorem plazminogenu.

Obecnie metodami biotechnologii produkowane są rekombinowane aktywatory plazminogenu, które mogą być podawane dożylnie w leczeniu niektórych chorób.

Na podstawie: A. Jaźwa, Zaburzenia układu krzepnięcia,
biotka.mol.uj.edu.pl/zbm/handouts/2013/AgJ/Wyklad_12.pdf; www.encyklopedia.naukowy.pl/Plazminogen
a)Wyjaśnij, dlaczego w leczeniu świeżo przebytego zawału serca stosuje się aktywatory plazminogenu. W odpowiedzi uwzględnij funkcję tego aktywatora.
b)Określ, dlaczego rekombinowane aktywatory plazminogenu są podawane pacjentom wprost do krwiobiegu, a nie podaje ich się doustnie.

Matura Czerwiec 2019, Poziom rozszerzony (Formuła 2007)Zadanie 18. (1 pkt)

Enzymy Uzupełnij/narysuj wykres, schemat lub tabelę

W tabeli przedstawiono przykłady organizmów heterotroficznych i rodzaje pokarmu, którymi się one żywią.

Uzupełnij tabelę – wpisz po jednej nazwie enzymu kluczowego dla trawienia danego pokarmu, wybraną spośród wymienionych.

maltaza
celulaza
chitynaza
amylaza
lakaza (ułatwia rozkład ligniny)
Organizmy Pokarm          Enzym         
płazy owady
grzyby saprotroficzne drewno pni drzew
bakterie symbiotyczne w żołądku szarańczy liście roślin

Matura Czerwiec 2019, Poziom rozszerzony (Formuła 2007)Zadanie 4. (2 pkt)

Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Oksydaza polifenolowa jest enzymem, który u roślin odpowiada za brązowienie tkanek po ich mechanicznym uszkodzeniu. Katalizuje ona reakcje, których przebieg wymaga obecności tlenu i pH w zakresie 6–7. Opracowano kilka sposobów powstrzymywania reakcji enzymatycznego brązowienia pokrojonych warzyw i owoców, m.in. przez blanszowanie, polegające na krótkim ogrzaniu produktów spożywczych w temperaturze 75–100°C, albo przez dodanie kwasu cytrynowego lub substancji wiążących wodę.

Na podstawie: R. Dębowska, Oksydazy polifenolowe roślin wyższych, „Postępy Biochemii”, t. 48, 1/2002;
www.food-info.net/pl/colour/enzymaticbrowning, www.worthingtonbiochem.com/ty/default

Wyjaśnij, dlaczego brązowienie warzyw jest powstrzymywane przez

  1. blanszowanie:
  2. spryskiwanie ich sokiem z cytryny:

Matura Czerwiec 2019, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 1. (2 pkt)

Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Oksydaza polifenolowa jest enzymem, który u roślin odpowiada za brązowienie tkanek po ich mechanicznym uszkodzeniu. Katalizuje ona reakcje, których przebieg wymaga obecności tlenu i pH w zakresie 6–7. Opracowano kilka sposobów powstrzymywania reakcji enzymatycznego brązowienia pokrojonych warzyw i owoców, m.in. przez blanszowanie, polegające na krótkim ogrzaniu produktów spożywczych w temperaturze 75–100°C, albo przez dodanie kwasu cytrynowego lub substancji wiążących wodę.

Na podstawie: R. Dębowska, Oksydazy polifenolowe roślin wyższych, „Postępy Biochemii”, t. 48, 1/2002;
www.food-info.net/pl/colour/enzymaticbrowning, www.worthingtonbiochem.com/ty/default

Wyjaśnij, dlaczego brązowienie warzyw jest powstrzymywane przez

  1. blanszowanie:
  2. spryskiwanie ich sokiem z cytryny:

Matura Maj 2018, Poziom rozszerzony (Formuła 2007)Zadanie 27. (2 pkt)

Wpływ człowieka na środowisko i jego ochrona Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Obecnie głównym źródłem enzymów stosowanych w różnych dziedzinach gospodarki są rekombinowane mikroorganizmy. Preparaty enzymatyczne dodawane do pasz mają zdolność rozkładu, np. celulozy, skrobi i pektyn. Natomiast w produkcji środków piorących stosuje się lipazy i proteinazy, które zwiększają ich efektywność i pozwalają na pranie w niższej temperaturze. Środki piorące wzbogacone w enzymy zawierają mniejszą ilość fosforanów niż jeszcze 20 lat temu.

a)Wyjaśnij, dlaczego wzbogacanie pasz pochodzenia roślinnego w preparaty enzymatyczne skutkuje przyspieszonym wzrostem hodowanych zwierząt, zwłaszcza drobiu i trzody chlewnej. W odpowiedzi uwzględnij właściwości preparatów enzymatycznych.
b)Podaj przykład korzyści dla środowiska naturalnego wynikającej ze stosowania środków piorących zawierających enzymy.

Matura Maj 2018, Poziom rozszerzony (Formuła 2007)Zadanie 22. (3 pkt)

Enzymy Układ immunologiczny Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Kwas foliowy (witamina z grupy B) jest niezbędny przy podziale komórkowym i dlatego odgrywa szczególną rolę w tkankach, w których podziały komórkowe są intensywne. Pełni on funkcję koenzymu w reakcjach przenoszenia grup jednowęglowych w procesie syntezy zasad purynowych i pirymidynowych. Podczas tych reakcji kwas foliowy ulega utlenieniu, a regenerowanie polega na ponownej jego redukcji. Antagonistą kwasu foliowego jest metotreksat (MTX). Wiąże się on z centrum aktywnym enzymu odpowiedzialnego za reakcję redukcji kwasu foliowego 10 000 razy silniej niż naturalny substrat. Metotreksat działa swoiście na dzielące się komórki, głównie w fazie S cyklu komórkowego, i dlatego jest stosowany w leczeniu wielu chorób nowotworowych. Ubocznym skutkiem opisanej chemioterapii okazuje się wpływ leku na inne prawidłowo dzielące się komórki organizmu, np. na niewyspecjalizowane komórki szpiku kostnego.

Na podstawie: J. Berg, J. Tymoczko, L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2009.
a)Zaznacz właściwe dokończenie zdania wybrane spośród A–B oraz jego poprawne uzasadnienie wybrane spośród 1.–3.

Po podaniu MTX zachodzi inhibicja

A. kompetycyjna, ponieważ 1. metotreksat, podobnie jak kwas foliowy, pełni funkcję koenzymu w reakcjach redukcji grup jednowęglowych.
2. metotreksat wiąże się z centrum aktywnym enzymu odpowiedzialnego za reakcję redukcji kwasu foliowego.
B. niekompetycyjna, 3. metotreksat zmienia kształt centrum aktywnego enzymu katalizującego redukcję kwasu foliowego, co jest przyczyną wypierania cząsteczek tego kwasu.
b)Określ, czy podczas leczenia pacjenta chemioterapią, z wykorzystaniem dużych dawek MTX, można odwrócić inhibicję reakcji redukcji kwasu foliowego za pomocą wysokiej dawki tego kwasu. Odpowiedź uzasadnij, odwołując się do właściwości metotreksatu.
c)Podaj, dlaczego jednym ze skutków ubocznych stosowania małych dawek metotreksatu jest zahamowanie wytwarzania przeciwciał w organizmie. W odpowiedzi odnieś się do komórek układu odpornościowego.

Matura Maj 2018, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 14. (4 pkt)

Budowa i funkcje komórki Enzymy Układ immunologiczny Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Kwas foliowy (witamina z grupy B) jest niezbędny przy podziale komórkowym i dlatego odgrywa szczególną rolę w tkankach, w których podziały komórkowe są intensywne. Pełni on funkcję koenzymu w reakcjach przenoszenia grup jednowęglowych w procesie syntezy zasad purynowych i pirymidynowych. Podczas tych reakcji kwas foliowy ulega utlenieniu, a regenerowanie polega na ponownej jego redukcji. Antagonistą kwasu foliowego jest metotreksat (MTX). Wiąże się on z centrum aktywnym enzymu odpowiedzialnego za reakcję redukcji kwasu foliowego 10 000 razy silniej niż naturalny substrat. Metotreksat działa swoiście na dzielące się komórki, głównie w fazie S cyklu komórkowego, i dlatego jest stosowany w leczeniu wielu chorób nowotworowych. Ubocznym skutkiem opisanej chemioterapii okazuje się wpływ leku na inne prawidłowo dzielące się komórki organizmu, np. na niewyspecjalizowane komórki szpiku kostnego.

Na podstawie: J. Berg, J. Tymoczko, L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2009.

14.1. (0–1)

Zaznacz właściwe dokończenie zdania wybrane spośród A–B oraz jego poprawne uzasadnienie wybrane spośród 1.–3.

Po podaniu MTX zachodzi inhibicja

A. kompetycyjna, ponieważ 1. metotreksat, podobnie jak kwas foliowy, pełni funkcję koenzymu w reakcjach redukcji grup jednowęglowych.
2. metotreksat wiąże się z centrum aktywnym enzymu odpowiedzialnego za reakcję redukcji kwasu foliowego.
B. niekompetycyjna, 3. metotreksat zmienia kształt centrum aktywnego enzymu katalizującego redukcję kwasu foliowego, co jest przyczyną wypierania cząsteczek tego kwasu.

14.2. (0–1)

Określ, czy podczas leczenia pacjenta chemioterapią, z wykorzystaniem dużych dawek MTX, można odwrócić inhibicję reakcji redukcji kwasu foliowego za pomocą wysokiej dawki tego kwasu. Odpowiedź uzasadnij, odwołując się do właściwości metotreksatu.

14.3. (0–1)

Wyjaśnij, dlaczego metotreksat jest najbardziej toksyczny dla dzielących się komórek w fazie S cyklu komórkowego. W odpowiedzi uwzględnij rolę kwasu foliowego w procesie zachodzącym w tej fazie.

14.4. (0–1)

Podaj, dlaczego jednym ze skutków ubocznych stosowania małych dawek metotreksatu jest zahamowanie wytwarzania przeciwciał w organizmie. W odpowiedzi odnieś się do komórek układu odpornościowego.

Matura Czerwiec 2017, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 16. (3 pkt)

Prokarionty Enzymy Ekspresja informacji genetycznej Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj/wymień

W komórkach bakterii Escherichia coli ekspresja genów kodujących enzymy niezbędne do pobierania i metabolizowania laktozy jest zależna od źródła pożywienia, jakie jest dostępne w środowisku. Ekspresję operonu laktozowego regulują sekwencja wiążąca aktywator ułatwiający polimerazie RNA rozpoczęcie transkrypcji oraz operator wiążący represor, który blokuje dostęp do promotora polimerazie RNA. Kiedy zarówno glukoza, jak i laktoza są obecne w środowisku, E. coli preferencyjnie wykorzystuje glukozę, a represor laktozowy wiąże się z operatorem. Jednak w warunkach ograniczonego dostępu do glukozy, w komórce E. coli dochodzi do gromadzenia się cząsteczki cAMP aktywującej aktywator, a obecna w środowisku laktoza inaktywuje represor – co przedstawiono na poniższym schemacie. Zachodzi wówczas ekspresja genów kodujących enzymy szlaku metabolizmu laktozy, np. β-galaktozydazę.

16.1. (0–1)

Na podstawie przedstawionych informacji oceń prawdziwość poniższych stwierdzeń dotyczących regulacji ekspresji operonu laktozowego E. coli. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F – jeśli jest fałszywe.

1. Brak glukozy w środowisku życia E. coli jest wystarczającym warunkiem wydajnej ekspresji genów kodujących enzymy szlaku metabolizmu laktozy. P F
2. Regulacja negatywna operonu laktozowego odbywa się z udziałem represora wytwarzanego w formie aktywnej. P F
3. Regulacja pozytywna operonu laktozowego odbywa się dzięki aktywatorowi wytwarzanemu w formie aktywnej. P F

16.2. (0–1)

Uzupełnij poniższy tekst charakteryzujący rolę β-galaktozydazy w metabolizmie laktozy. Wpisz w luki właściwe określenia.

Białko enzymatyczne kodowane przez gen lacZ operonu laktozowego – β-galaktozydaza – katalizuje w cząsteczkach laktozy reakcję hydrolizy wiązania , co prowadzi do jej rozkładu na dwie cząsteczki cukrów prostych: glukozę oraz .

16.3. (0–1)

Zaznacz prawidłowe dokończenie poniższego zdania.

DNA E. coli zawierający m.in. geny operonu laktozowego

  1. ma postać koliście zamkniętej cząsteczki i znajduje się w jądrze komórkowym.
  2. ma postać liniowej cząsteczki i znajduje się w cytoplazmie.
  3. ma postać koliście zamkniętej cząsteczki i znajduje się w cytoplazmie.
  4. ma postać liniowej cząsteczki i znajduje się w jądrze komórkowym.

Matura Maj 2017, Poziom rozszerzony (Formuła 2007)Zadanie 5. (2 pkt)

Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Enzymy mogą być regulowane za pośrednictwem efektorów, które przyłączają się do enzymu w innym miejscu niż centrum aktywne – w tzw. centrum allosterycznym. Ta regulacja może polegać na hamowaniu lub aktywowaniu enzymów. W szlaku metabolicznym aktywność enzymów allosterycznych jest często regulowana przez końcowe produkty tego szlaku.
Na schemacie przedstawiono sposób regulacji allosterycznej enzymu katalizującego pierwszy etap szlaku metabolicznego, składającego się łącznie z trzech różnych reakcji enzymatycznych. Końcowy produkt jest efektorem pierwszego enzymu szlaku.

a)Określ, czy efektor, którego działanie zilustrowano na schemacie, ma charakter aktywatora, czy – inhibitora. Odpowiedź uzasadnij, uwzględniając zmiany struktury przestrzennej tego enzymu.
b)Wyjaśnij, w jaki sposób nadmiar produktu końcowego wpłynie w opisanym przypadku na łańcuch katalizowanych reakcji.

Matura Maj 2017, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 1. (2 pkt)

Skład organizmów Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij Podaj/wymień

Na schemacie przedstawiono fragment cząsteczki białka o strukturze III-rzędowej oraz warunkujące tę strukturę różne oddziaływania występujące pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów: wiązania chemiczne oparte na przyciąganiu elektrostatycznym (1), wiązania kowalencyjne (2), interakcje hydrofobowe (3) i oddziaływania jonowe (4).

1.1. (0–1)

Podaj nazwy wiązań chemicznych stabilizujących III-rzędową strukturę białka, oznaczonych na schemacie numerami 1. i 2.

1.2. (0–1)

Na przykładzie enzymów białkowych wyjaśnij, w jaki sposób struktura przestrzenna białka warunkuje jego funkcję katalityczną. W odpowiedzi uwzględnij mechanizm działania enzymów.

Matura Czerwiec 2014, Poziom rozszerzony (Formuła 2007)Zadanie 5. (1 pkt)

Enzymy Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Jedną z cech charakterystycznych dla enzymów jest ich specyficzność.

Dobierz w pary enzym i reakcję, dla której jest on specyficzny.

Enzym

  1. lipaza
  2. amylaza ślinowa
  3. katalaza

Reakcja

  1. rozkłada nadtlenek wodoru do tlenu i wody
  2. hydrolizuje skrobię na dekstryny i maltozę
  3. rozszczepia wiązania peptydowe w białku
  4. rozkłada tłuszcze do glicerolu i kwasów tłuszczowych

Strony