1. Strona główna

Enzymy

Matura Maj 2015, Poziom rozszerzony (Formuła 2007) - Zadanie 3. (1 pkt)

Enzymy Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Uzupełnij poniższe zdania tak, aby poprawnie charakteryzowały enzymy. Podkreśl w każdym nawiasie właściwe określenie.

  1. Enzymy występują (we wszystkich żywych komórkach / wyłącznie w komórkach o dużej aktywności metabolicznej).
  2. Aktywność enzymów (zależy / nie zależy) od pH środowiska.
  3. Enzymy (podwyższają / obniżają) energię aktywacji reakcji.

Matura Maj 2014, Poziom rozszerzony (Formuła 2007) - Zadanie 12. (2 pkt)

Enzymy Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Regulacja metabolizmu związana jest m.in. z regulacją działania enzymów – ich aktywacją lub hamowaniem. Wiele enzymów, aby pełnić funkcje katalityczne, wymaga przyłączenia cząsteczek, zwanych kofaktorami. Mogą nimi być małe jednostki niebiałkowe, np. jony metali, lub złożone niebiałkowe cząsteczki organiczne, nazwane koenzymami, np. NAD+ czy FAD. Na schematach przedstawiono różne sposoby (A–D) hamowania (inhibicji) pracy enzymu.

Inhibicja enzymów

Podaj oznaczenia literowe dwóch mechanizmów hamowania pracy enzymu, innych niż blokada centrum aktywnego. Opisz, na czym polega każdy z wybranych mechanizmów.

Matura Czerwiec 2013, Poziom podstawowy (Formuła 2007) - Zadanie 7. (2 pkt)

Enzymy Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Poniżej przedstawiono wybrane właściwości enzymów – biokatalizatorów.

  1. Są specyficzne względem substratu.
  2. Tracą aktywność w wyniku denaturacji.
  3. Przyspieszają przebieg reakcji chemicznych.
  4. Dany enzym najlepiej funkcjonuje w określonym przedziale pH.
  5. Przeprowadzają reakcje wielokrotnie, nie zużywając się podczas reakcji.

Spośród wymienionych właściwości enzymów wypisz oznaczenie literowe tej, która powoduje, że pepsyna

  1. trawi w żołądku białka, a nie trawi tłuszczów.
  2. nie może trawić białek w jelicie cienkim

Matura Maj 2013, Poziom rozszerzony (Formuła 2007) - Zadanie 13. (1 pkt)

Enzymy Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Stała Michaelisa (Km) jest miarą powinowactwa enzymu do substratu – im większe powinowactwo wykazuje enzym, tym mniejsze jest stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie szybkości maksymalnej.
W tabeli przedstawiono wartości stałej Michaelisa dla czterech różnych substratów reakcji katalizowanych przez określony enzym.

Uszereguj substraty według wzrastającego powinowactwa enzymu do tych substratów, wpisując w tabelę numery 1–4.

Substrat Wartość Km (mol/l) Numer
A 6,5 x 10-5
B 7,1 x 10-5
C 1,2 x 10-5
D 4,7 x 10-5

Na podstawie: J. Witwicki, W. Ardelt, Elementy enzymologii, Warszawa 1989.

Strony