Przeprowadzono doświadczenie zilustrowane na poniższym rysunku:
Uzupełnij poniższe schematy, tak aby powstały wzory półstrukturalne (grupowe)
fenyloalaniny w postaci, w której ten aminokwas będzie występował w dominującej
formie w roztworze w każdej probówce.
Do zakwaszonego roztworu alaniny dodawano kroplami wodny roztwór wodorotlenku sodu
i mierzono pH mieszaniny reakcyjnej. Na poniższym wykresie zilustrowano zależność pH
mieszaniny od objętości dodanego roztworu wodorotlenku sodu (w jednostkach umownych).
Aminokwasy w roztworach wodnych istnieją głównie w formie jonów. W roztworach o niskim
pH cząsteczka aminokwasu jest protonowana. W pewnym zakresie pH dominującą formą
jest jon obojnaczy. W roztworach o wysokim pH cząsteczka aminokwasu traci proton.
W punkcie oznaczonym na wykresie numerem I alanina jest mieszaniną formy protonowanej
i jonu obojnaczego w stosunku molowym 1 : 1, a w punkcie oznaczonym na wykresie
numerem III ten aminokwas jest mieszaniną jonu obojnaczego i formy zdeprotonowanej
w stosunku molowym 1 : 1.
Na podstawie: J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2005.
31.1. (0–1)
Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) tej formy alaniny, która występuje przy
wartości pH odpowiadającej punktowi II zaznaczonemu na wykresie. Podaj nazwę tej
wartości pH.
Wzór:
Nazwa:
31.2. (0–1)
Spośród poniższych wzorów form alaniny wybierz i zaznacz wzory tych, które obecne
są w roztworze o wartości pH odpowiadającej punktowi III, zaznaczonemu na
wykresie.
Kwas pantotenowy wchodzi w skład witaminy B5. Jego wzór chemiczny przedstawiono
poniżej:
Kwas pantotenowy może ulegać hydrolizie zasadowej.
Uzupełnij poniższy schemat, tak aby przedstawiał w formie jonowej skróconej
równanie hydrolizy zasadowej kwasu pantotenowego. Zastosuj wzory półstrukturalne
(grupowe) lub uproszczone związków organicznych.
Sekwencję aminokwasów w peptydach przedstawia się najczęściej za pomocą trzyliterowych
kodów aminokwasów. W tej notacji z lewej strony umieszcza się kod aminokwasu, którego
reszta zawiera wolną grupę aminową połączoną z atomem węgla α (tzw. N-koniec).
Analiza składu pewnego pentapeptydu wykazuje, że powstał on z pięciu różnych
aminokwasów. Cztery z aminokwasów, które zidentyfikowano podczas analizy, to: Gly, Cys,
Phe, Leu. Piąty aminokwas, którego nie udało się zidentyfikować, oznaczono jako Xxx.
Ustalono ponadto, że ten aminokwas stanowi N-koniec peptydu.
Podczas częściowej hydrolizy badanego pentapeptydu otrzymano następujące peptydy:
Cys-Leu-Phe
Gly-Cys-Leu
Xxx-Gly
Leu-Phe
W celu zidentyfikowania aminokwasu Xxx przeprowadzono reakcję peptydu
z izotiocyjanianem fenylu o wzorze C6H5NCS. Ten związek reaguje wyłącznie z N-końcowym
aminokwasem peptydu, a w wyniku kolejnych przemian otrzymuje się pochodną
fenylotiohydantoiny oraz peptyd o łańcuchu krótszym o jedną resztę aminokwasową. Poniżej
przedstawiono schemat tego procesu.
We wzorze pochodnej fenylotiohydantoiny grupa R oznacza łańcuch boczny
N-końcowego aminokwasu analizowanego peptydu.
Na podstawie: R.T. Morrison, R.N. Boyd, Chemia organiczna, Warszawa 1996.
Badany pentapeptyd poddano opisanemu procesowi i ustalono, że uzyskana pochodna
fenylotiohydantoiny ma masę molową równą 206 g ∙ mol–1.
Oblicz masę molową grupy R aminokwasu Xxx oraz zidentyfikuj badany aminokwas –
napisz trzyliterowy kod tego aminokwasu.
Trzyliterowy kod aminokwasu Xxx obecnego w pentapeptydzie:
Teanina jest aminokwasem występującym np. w zielonej herbacie. Punkt izoelektryczny
teaniny jest równy 5,6.
Substratem do syntezy teaniny jest pewien aminokwas białkowy, który w etapie I ulega
dekarboksylacji do aminy X. W etapie II ta amina ulega kondensacji z kwasem
glutaminowym i powstaje wiązanie peptydowe (amidowe). Udział w reakcji bierze grupa
karboksylowa znajdująca się w łańcuchu bocznym kwasu glutaminowego.
Teanina jest aminokwasem występującym np. w zielonej herbacie. Punkt izoelektryczny
teaniny jest równy 5,6.
Substratem do syntezy teaniny jest pewien aminokwas białkowy, który w etapie I ulega
dekarboksylacji do aminy X. W etapie II ta amina ulega kondensacji z kwasem
glutaminowym i powstaje wiązanie peptydowe (amidowe). Udział w reakcji bierze grupa
karboksylowa znajdująca się w łańcuchu bocznym kwasu glutaminowego.
W zależności od pH teanina występuje w postaci kationów, anionów lub jonów obojnaczych.
Wykonano doświadczenie, w którym do wodnego roztworu teaniny o pH = 5,6 dodano kwas
solny i otrzymano roztwór o pH = 2. W wyniku zachodzącej reakcji zmieniły się stężenia
jonów teaniny.
Uzupełnij poniższe zdanie – wybierz i zaznacz jedną odpowiedź spośród podanych
w nawiasie.
Poniżej przedstawiono, za pomocą trzyliterowych symboli aminokwasów, wzór pewnego
tetrapeptydu.
Ser-Gly-Cys-Ala
W notacji tej z lewej strony umieszcza się kod aminokwasu, którego reszta zawiera wolną
grupę aminową połączoną z atomem węgla α.
W skład opisanego tetrapeptydu wchodzi aminokwas niewykazujący czynności optycznej.
Uzupełnij poniższy schemat tak, aby ilustrował reakcje chemiczne, którym ulega
opisany aminokwas. Uwzględnij dominującą formę, w jakiej występuje on w roztworze
wodnym o odczynie odpowiadającym punktowi izoelektrycznemu. Zastosuj wzory
półstrukturalne (grupowe) reagentów organicznych.
Serotonina, nazywana hormonem szczęścia, powstaje z aminokwasu białkowego – tryptofanu.
W pierwszym etapie przedstawionego poniżej ciągu przemian tryptofan ulega reakcji
substytucji, w wyniku czego powstaje hydroksylowa pochodna, która następnie przekształca
się w serotoninę. W kolejnych przemianach z serotoniny powstaje melatonina.
Oceń, czy podane poniżej informacje są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli informacja jest
prawdziwa, albo F – jeśli jest fałszywa.
1.
W wyniku reakcji dekarboksylacji z serotoniny można otrzymać 5-hydroksytryptofan.
P
F
2.
Serotonina, podobnie jak tryptofan, jest aminokwasem białkowym.
P
F
3.
Cząsteczka związku A zawiera wiązanie amidowe (peptydowe).
