1. Strona główna

Zadania maturalne z chemii

Informacje o zbiorze zadań i wyszukiwarce Arkusze i materiały maturalne w formacie PDF
Znalezionych zadań - 32

Strony

Co chcesz wydrukować?
Zadania do wydrukowania
Numeracja zadań
Jak zapisać do PDF?
Liczba zadań do wylosowania spośród znalezionych
11

Matura Maj 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2007) - Zadanie 35. (4 pkt)

Aminokwasy Peptydy i białka Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj/zinterpretuj przebieg reakcji Podaj/wymień

Przygotowano wodny roztwór peptydu o wzorze

Otrzymany roztwór podzielono na dwie porcje, które umieszczono w dwóch probówkach. Do probówki I wprowadzono zalkalizowaną zawiesinę świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II), po czym zawartość probówki wymieszano. Drugą porcję roztworu peptydu – w probówce II – poddano hydrolizie w środowisku kwasu solnego. Stwierdzono, że hydroliza peptydu zaszła całkowicie. Następnie, po zobojętnieniu, do otrzymanej mieszaniny poreakcyjnej dodano zalkalizowaną zawiesinę świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II) i wymieszano zawartość probówki.

35.1. (1 pkt)

Oceń, czy poniższe informacje są prawdziwe. Zaznacz P, jeżeli informacja jest prawdziwa, albo F – jeśli jest fałszywa.
1. Aminokwasy, z których powstał opisany peptyd, są aminokwasami białkowymi. P F
2. Pomiędzy cząsteczkami tego peptydu mogą tworzyć się mostki disulfidowe (disiarczkowe). P F
3. Opisany peptyd jest dipeptydem. P F

35.2. (2 pkt)

Napisz, co zaobserwowano po dodaniu zawiesiny świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II) do probówki I. Następnie rozstrzygnij, czy taki sam przebieg doświadczenia zaobserwowano po dodaniu zawiesiny świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II) do probówki II – po przeprowadzeniu całkowitej hydrolizy peptydu. Odpowiedź uzasadnij.

Probówka I:

Probówka II:
Rozstrzygnięcie:

Uzasadnienie:

35.3. (1 pkt)

Poniżej przedstawiono wzory ogólne czterech form aminokwasów (–R oznacza łańcuch boczny).

Spośród przedstawionych wzorów wybierz ten, który ilustruje formę, w jakiej występują aminokwasy w mieszaninie poreakcyjnej otrzymanej w wyniku hydrolizy peptydu w środowisku kwasu solnego. Napisz numer tego wzoru.

12

Matura Lipiec 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2015) - Zadanie 37. (1 pkt)

Peptydy i białka Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Badania wykazały, że atomy tworzące wiązanie peptydowe stanowią sztywny i płaski element strukturalny. Mała odległość między atomem węgla a atomem azotu, które tworzą to wiązanie, wskazuje, że w znacznym stopniu ma ono charakter wiązania podwójnego (około 50%). W rezultacie kąty między wiązaniami tworzonymi przez opisane atomy są zbliżone do 120º. Wiązanie peptydowe może być opisane jako stan pośredni między dwiema strukturami zilustrowanymi poniżej na przykładzie fragmentu łańcucha peptydowego (R1 i R2 oznaczają łańcuchy boczne aminokwasów):

Na podstawie: R.T. Morrison, R.N. Boyd, Chemia organiczna, Warszawa 2008, oraz L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2003.

Oceń, czy podane poniżej informacje są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli informacja jest prawdziwa, albo F – jeśli jest fałszywa.
1. W strukturze II atomowi węgla i atomowi azotu, które tworzą wiązanie peptydowe, przypisuje się hybrydyzację typu sp2. P F
2. Częściowo podwójny charakter wiązania peptydowego jest przyczyną ograniczenia swobodnego obrotu cząsteczki peptydu wokół osi tego wiązania. P F
3. Struktura II jest możliwa, ponieważ para elektronowa azotu w wiązaniu peptydowym może być wykorzystana do utworzenia wiązania π z atomem węgla. P F
13

Matura Maj 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2015) - Zadanie 39. (1 pkt)

Peptydy i białka Narysuj/zapisz wzór

Kolejność występowania aminokwasów w peptydach zapisuje się za pomocą trzyliterowych kodów. Zapis ten zaczyna się od tak zwanego N‑końca, czyli od tego aminokwasu, którego grupa aminowa połączona z atomem węgla α nie jest zaangażowana w tworzenie wiązań peptydowych.

W wyniku częściowej hydrolizy pewnego pentapeptydu, oprócz aminokwasów, otrzymano cztery dipeptydy o następujących sekwencjach: Gly‑Tyr, Leu‑Ser, Leu‑Leu oraz Tyr‑Leu. Ustalono ponadto, że w badanym pentapeptydzie aminokwasem stanowiącym N‑koniec była glicyna.

Ustal sekwencję aminokwasów w analizowanym pentapeptydzie i napisz jego wzór. Zastosuj trzyliterowe kody aminokwasów.

14

Matura Maj 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2015) - Zadanie 40. (1 pkt)

Peptydy i białka Sformułuj wnioski, hipotezę lub zaplanuj doświadczenie

Kolejność występowania aminokwasów w peptydach zapisuje się za pomocą trzyliterowych kodów. Zapis ten zaczyna się od tak zwanego N‑końca, czyli od tego aminokwasu, którego grupa aminowa połączona z atomem węgla α nie jest zaangażowana w tworzenie wiązań peptydowych.

W wyniku częściowej hydrolizy pewnego pentapeptydu, oprócz aminokwasów, otrzymano cztery dipeptydy o następujących sekwencjach: Gly‑Tyr, Leu‑Ser, Leu‑Leu oraz Tyr‑Leu. Ustalono ponadto, że w badanym pentapeptydzie aminokwasem stanowiącym N‑koniec była glicyna.

Przeprowadzono doświadczenie, w którym na stałą próbkę opisanego pentapeptydu podziałano stężonym kwasem azotowym(V).

Napisz, jaki efekt zaobserwowano podczas tego doświadczenia, i podaj nazwę zachodzącej reakcji.

Obserwacja:

Nazwa reakcji:

15

Matura Maj 2019, Poziom podstawowy (Formuła 2007) - Zadanie 28. (2 pkt)

Peptydy i białka Narysuj/zapisz wzór Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Poniżej podano wzory dwóch aminokwasów białkowych: glicyny i alaniny.

28.1. (1 pkt)

Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) liniowego tripeptydu o następującej sekwencji Gly─Ala─Gly.

 

 

 

28.2. (1 pkt)

Uzupełnij poniższe zdania. Wybierz i zaznacz jedno określenie spośród podanych w każdym nawiasie.

Cząsteczka liniowego tripeptydu Gly─Ala─Gly ma (2 / 3 / 4) wiązania (estrowe / peptydowe). Obecność tych wiązań można potwierdzić, przeprowadzając reakcję tego tripeptydu (ze świeżo strąconym Cu(OH)2 / z HNO3).

16

Matura Maj 2019, Poziom rozszerzony (Formuła 2007) - Zadanie 31. (2 pkt)

Aminokwasy Peptydy i białka Narysuj/zapisz wzór Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

W poniższej tabeli przedstawiono wybrane dane dotyczące trzech aminokwasów białkowych. Symbol pI oznacza punkt izoelektryczny. Jest on wartością pH roztworu, w którym stężenie jonu obojnaczego osiąga maksymalną wartość, a stężenia formy anionowej i kationowej mają jednakową, najmniejszą wartość.

Na podstawie: W. Mizerski, Tablice chemiczne, Warszawa 2003.

31.1. (1 pkt)

Z podanych powyżej aminokwasów otrzymano liniowy tripeptyd. W tworzeniu wiązań peptydowych wzięły udział następujące grupy:

  • grupa aminowa alaniny i seryny,
  • grupa karboksylowa glicyny i seryny.

Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) opisanego tripeptydu.

 

 

 

31.2. (1 pkt)

Drobiny obdarzone ładunkiem mogą się poruszać w polu elektrycznym.

Czy w roztworze o pH równym 9 alanina i seryna będą się poruszały w kierunku elektrody o tym samym ładunku? Odpowiedź uzasadnij.

17

Matura Czerwiec 2019, Poziom rozszerzony (Formuła 2007) - Zadanie 34. (2 pkt)

Peptydy i białka Narysuj/zapisz wzór

W tabeli podano nazwy, trzyliterowe skróty nazw i wzory trzech aminokwasów.

Sekwencję aminokwasów w peptydach wyraża się, zapisując w odpowiedniej kolejności trzyliterowe skróty nazw aminokwasów, z których peptyd powstał. Reszta aminokwasu, którego skrót nazwy jest zapisany po lewej stronie, ma w cząsteczce peptydu wolną grupę aminową, a reszta aminokwasu, którego skrót nazwy jest zapisany po prawej stronie, ma wolną grupę karboksylową.

Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) tripeptydu utworzonego z alaniny, tyrozyny i seryny o sekwencji Ser-Ala-Tyr. Podaj liczbę izomerycznych łańcuchowych tripeptydów utworzonych z reszt tych trzech aminokwasów.

Wzór tripeptydu:

 

 

Liczba tripeptydów:

18

Matura Czerwiec 2019, Poziom rozszerzony (Formuła 2015) - Zadanie 36. (1 pkt)

Peptydy i białka Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Do probówki zawierającej roztwór białka jaja kurzego wprowadzono stężony kwas azotowy(V), a następnie dodano wody destylowanej.

Sformułuj wnioski wynikające z przeprowadzonego doświadczenia. Wybierz i zaznacz poprawne zakończenie zdania.

Białko uległo denaturacji, a żółte zabarwienie to rezultat

  1. zniszczenia struktury pierwszorzędowej cząsteczek białka.
  2. zniszczenia elementów struktury trzeciorzędowej cząsteczek białka.
  3. nitrowania pierścieni aromatycznych, obecnych w łańcuchach bocznych reszt aminokwasowych.
  4. utleniania grup aminowych, obecnych w bocznych łańcuchach reszt aminokwasowych.
19
20

Matura Czerwiec 2018, Poziom rozszerzony (Formuła 2015) - Zadanie 38. (1 pkt)

Peptydy i białka Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Oceń, czy poniższe informacje są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli informacja jest prawdziwa, albo F – jeśli jest fałszywa.
1. Dodanie do wodnego roztworu białka wodnego roztworu (NH4)2SO4 jest przyczyną tzw. wysalania białka. Ten proces jest odwracalny. P F
2. Wiązania wodorowe powstające między fragmentami –CO– i –NH– wiązań peptydowych łańcucha polipeptydowego odpowiadają za powstanie struktury trzeciorzędowej białka. P F
3. W czasie hydrolizy łańcucha polipeptydowego prowadzącej do powstania aminokwasów następuje zniszczenie struktury pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowej tego polipeptydu. P F

Strony

Liczba zadań do wylosowania spośród znalezionych