Zadania maturalne z chemii

Znalezionych zadań - 26

Strony

1

Matura Maj 2022, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 29. (1 pkt)

Peptydy i białka Narysuj/zapisz wzór

Sekwencję aminokwasów w peptydach przedstawia się najczęściej za pomocą trzyliterowych kodów aminokwasów. W tej notacji z lewej strony umieszcza się kod aminokwasu, którego reszta zawiera wolną grupę aminową połączoną z atomem węgla α (tzw. N-koniec).

Analiza składu pewnego pentapeptydu wykazuje, że powstał on z pięciu różnych aminokwasów. Cztery z aminokwasów, które zidentyfikowano podczas analizy, to: Gly, Cys, Phe, Leu. Piąty aminokwas, którego nie udało się zidentyfikować, oznaczono jako Xxx. Ustalono ponadto, że ten aminokwas stanowi N-koniec peptydu.

Podczas częściowej hydrolizy badanego pentapeptydu otrzymano następujące peptydy:

Cys-Leu-Phe
Gly-Cys-Leu
Xxx-Gly
Leu-Phe

Napisz sekwencję aminokwasów analizowanego pentapeptydu. Zastosuj oznaczenie Xxx niezidentyfikowanego aminokwasu.

2

Matura Czerwiec 2022, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 31. (1 pkt)

Peptydy i białka Uzupełnij/narysuj wykres, schemat lub tabelę

Oksytocyna jest hormonem peptydowym o cyklicznej budowie. Cząsteczka oksytocyny składa się z dziewięciu jednostek aminokwasów. Dwie jednostki cysteiny są połączone wiązaniem disulfidowym. Poniżej przedstawiono schemat budowy cząsteczki oksytocyny.

W cząsteczce oksytocyny występują wolne grupy karboksylowe i grupy aminowe, czyli takie, które nie uczestniczą w tworzeniu wiązania peptydowego. Jednostka glicyny ma wolną grupę aminową.

Uzupełnij tabelę – wpisz liczbę wolnych grup karboksylowych oraz wolnych grup aminowych w cząsteczce oksytocyny.

Liczba wolnych grup –COOH Liczba wolnych grup –NH2
3

Biomedica 2022, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 28. (3 pkt)

Peptydy i białka Napisz równanie reakcji Podaj/zinterpretuj przebieg reakcji

Przeprowadzono doświadczenie zilustrowane poniższym schematem:

Przeanalizuj przedstawione doświadczenie, a następnie wykonaj poniższe polecenia.

28.1. (0-1)

Napisz przewidywane obserwacje dla probówki 1. i 2.

Probówka 1.:

Probówka 2.:

28.2. (0-1)

Na podstawie przeprowadzonego doświadczenia sformuj wniosek dla probówki 1. i 2.

Probówka 1.:

Probówka 2.:

28.3. (0-1)

Zapisz równanie reakcji w formie jonowej skróconej, która zaszła w probówce 2.

To zadanie pochodzi ze zbioru matura 2022 wydawnictwa Biomedica
Kup pełny zbiór zadań
4
5

Matura Marzec 2021, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 35. (1 pkt)

Peptydy i białka Podaj i uzasadnij/wyjaśnij

Poniżej przedstawiono, za pomocą trzyliterowych symboli aminokwasów, wzór pewnego tetrapeptydu.

Ser-Gly-Cys-Ala

W notacji tej z lewej strony umieszcza się kod aminokwasu, którego reszta zawiera wolną grupę aminową połączoną z atomem węgla α.

Rozstrzygnij, czy wolna grupa karboksylowa, która znajduje się w cząsteczce tetrapeptydu i nie wzięła udziału w tworzeniu wiązań peptydowych w tym związku, pochodzi od cząsteczki seryny (Ser). Odpowiedź uzasadnij.

Rozstrzygnięcie:

Uzasadnienie:

6

Matura Czerwiec 2021, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 38. (2 pkt)

Peptydy i białka Zaprojektuj doświadczenie

Glutation to tripeptyd występujący w komórkach organizmów roślinnych i zwierzęcych. Poniżej przedstawiono jego wzór półstrukturalny (grupowy).

Wykonano doświadczenie, w którym do dwóch probówek z tym samym odczynnikiem wprowadzono wodne roztwory:

  • do probówki I – wodny roztwór glutationu
  • do probówki II – wodny roztwór powstały po całkowitej hydrolizie glutationu.

W jednej z probówek zaobserwowano powstanie różowofioletowego roztworu.

Uzupełnij schemat doświadczenia. Podkreśl nazwę odczynnika, który – po dodaniu do niego roztworów glutationu oraz produktów jego hydrolizy i wymieszaniu zawartości każdej probówki – pozwoli na uzyskanie opisanego wyniku doświadczenia. Napisz numer probówki, w której zaobserwowano opisaną zmianę.

Numer probówki:

7

Matura Lipiec 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 37. (1 pkt)

Peptydy i białka Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Badania wykazały, że atomy tworzące wiązanie peptydowe stanowią sztywny i płaski element strukturalny. Mała odległość między atomem węgla a atomem azotu, które tworzą to wiązanie, wskazuje, że w znacznym stopniu ma ono charakter wiązania podwójnego (około 50%). W rezultacie kąty między wiązaniami tworzonymi przez opisane atomy są zbliżone do 120º. Wiązanie peptydowe może być opisane jako stan pośredni między dwiema strukturami zilustrowanymi poniżej na przykładzie fragmentu łańcucha peptydowego (R1 i R2 oznaczają łańcuchy boczne aminokwasów):

Na podstawie: R.T. Morrison, R.N. Boyd, Chemia organiczna, Warszawa 2008, oraz L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2003.

Oceń, czy podane poniżej informacje są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli informacja jest prawdziwa, albo F – jeśli jest fałszywa.

1. W strukturze II atomowi węgla i atomowi azotu, które tworzą wiązanie peptydowe, przypisuje się hybrydyzację typu sp2. P F
2. Częściowo podwójny charakter wiązania peptydowego jest przyczyną ograniczenia swobodnego obrotu cząsteczki peptydu wokół osi tego wiązania. P F
3. Struktura II jest możliwa, ponieważ para elektronowa azotu w wiązaniu peptydowym może być wykorzystana do utworzenia wiązania π z atomem węgla. P F
8

Matura Maj 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 39. (1 pkt)

Peptydy i białka Narysuj/zapisz wzór

Kolejność występowania aminokwasów w peptydach zapisuje się za pomocą trzyliterowych kodów. Zapis ten zaczyna się od tak zwanego N‑końca, czyli od tego aminokwasu, którego grupa aminowa połączona z atomem węgla α nie jest zaangażowana w tworzenie wiązań peptydowych.

W wyniku częściowej hydrolizy pewnego pentapeptydu, oprócz aminokwasów, otrzymano cztery dipeptydy o następujących sekwencjach: Gly‑Tyr, Leu‑Ser, Leu‑Leu oraz Tyr‑Leu. Ustalono ponadto, że w badanym pentapeptydzie aminokwasem stanowiącym N‑koniec była glicyna.

Ustal sekwencję aminokwasów w analizowanym pentapeptydzie i napisz jego wzór. Zastosuj trzyliterowe kody aminokwasów.

9

Matura Maj 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 40. (1 pkt)

Peptydy i białka Sformułuj wnioski, hipotezę lub zaplanuj doświadczenie

Kolejność występowania aminokwasów w peptydach zapisuje się za pomocą trzyliterowych kodów. Zapis ten zaczyna się od tak zwanego N‑końca, czyli od tego aminokwasu, którego grupa aminowa połączona z atomem węgla α nie jest zaangażowana w tworzenie wiązań peptydowych.

W wyniku częściowej hydrolizy pewnego pentapeptydu, oprócz aminokwasów, otrzymano cztery dipeptydy o następujących sekwencjach: Gly‑Tyr, Leu‑Ser, Leu‑Leu oraz Tyr‑Leu. Ustalono ponadto, że w badanym pentapeptydzie aminokwasem stanowiącym N‑koniec była glicyna.

Przeprowadzono doświadczenie, w którym na stałą próbkę opisanego pentapeptydu podziałano stężonym kwasem azotowym(V).

Napisz, jaki efekt zaobserwowano podczas tego doświadczenia, i podaj nazwę zachodzącej reakcji.

Obserwacja:

Nazwa reakcji:

10

Matura Maj 2019, Poziom podstawowy (Formuła 2007)Zadanie 28. (2 pkt)

Peptydy i białka Narysuj/zapisz wzór Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Poniżej podano wzory dwóch aminokwasów białkowych: glicyny i alaniny.

28.1. (1 pkt)

Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) liniowego tripeptydu o następującej sekwencji Gly─Ala─Gly.

 

 

 

28.2. (1 pkt)

Uzupełnij poniższe zdania. Wybierz i zaznacz jedno określenie spośród podanych w każdym nawiasie.

Cząsteczka liniowego tripeptydu Gly─Ala─Gly ma (2 / 3 / 4) wiązania (estrowe / peptydowe). Obecność tych wiązań można potwierdzić, przeprowadzając reakcję tego tripeptydu (ze świeżo strąconym Cu(OH)2 / z HNO3).

Strony