W organizmach oligosacharydy i polisacharydy pod wpływem działania enzymów mogą
ulegać hydrolizie. Na rysunku przedstawiono katalizowaną przez enzym hydrolizę sacharozy,
której etapy oznaczono literami (A–D), oraz obok – wykres zależności szybkości reakcji
enzymatycznej od stężenia substratu.
Na podstawie: N.A. Campbell, J.A. Urry, M.L. Cain, S.A. Wasserman,
P.V. Minorsky, R.B. Jackson, Biologia, Poznań 2012, s. 78;
B.D. Hames, N.M. Hooper, Biochemia, Krótkie wykłady, Warszawa 2002, s. 83, 96–99;
M. Barbor, M. Boyle, M. Cassidy, K. Senior, Biology, London 1999, s. 73.
a)
Do każdego etapu hydrolizy (A–D) przyporządkuj jego prawidłowy opis wybrany spośród podanych (1–5).
Odłączenie produktów od enzymu.
Przekształcanie substratu w produkty.
Przyłączenie cząsteczki wody do wolnego substratu.
Enzym z centrum aktywnym gotowy do przyłączenia substratu.
Przyłączenie substratu do enzymu, powstanie kompleksu enzym-substrat (ES).
b)
Korzystając z wykresu wyjaśnij, dlaczego przy wysokim stężeniu substratu jego dalszy wzrost nie wpływa już na zwiększenie szybkości reakcji enzymatycznej.
c)
Wiedząc, że w przedstawionym enzymie centrum aktywne jest miejscem, do którego może przyłączać się inhibitor, określ jaki typ inhibicji enzymu może zachodzić w przypadku tej reakcji i wyjaśnij, na czym ona polega.
d)
Wiedząc, że sacharoza jest w organizmach roślinnych główną formą transportu węglowodanów, przedstaw drogę jej przemieszczania (od miejsca powstania do miejsca rozładunku) oraz podaj nazwę tkanki, w której ten transport odbywa się.
e)
Podaj nazwę enzymu katalizującego reakcję hydrolizy sacharozy w przewodzie pokarmowym człowieka oraz miejsce jego wytwarzania i działania.
Regulacja metabolizmu związana jest m.in. z regulacją działania enzymów – ich aktywacją lub hamowaniem. Wiele enzymów, aby pełnić funkcje katalityczne, wymaga przyłączenia cząsteczek, zwanych kofaktorami. Mogą nimi być małe jednostki niebiałkowe, np. jony metali, lub złożone niebiałkowe cząsteczki organiczne, nazwane koenzymami, np. NAD+ czy FAD. Na schematach przedstawiono różne sposoby (A–D) hamowania (inhibicji) pracy enzymu.
Podaj oznaczenia literowe dwóch mechanizmów hamowania pracy enzymu, innych niż blokada centrum aktywnego. Opisz, na czym polega każdy z wybranych mechanizmów.
Stała Michaelisa (Km) jest miarą powinowactwa enzymu do substratu – im większe powinowactwo wykazuje enzym, tym mniejsze jest stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie szybkości maksymalnej.
W tabeli przedstawiono wartości stałej Michaelisa dla czterech różnych substratów reakcji katalizowanych przez określony enzym.
Uszereguj substraty według wzrastającego powinowactwa enzymu do tych substratów, wpisując w tabelę numery 1–4.
Substrat
Wartość Km (mol/l)
Numer
A
6,5 x 10-5
B
7,1 x 10-5
C
1,2 x 10-5
D
4,7 x 10-5
Na podstawie: J. Witwicki, W. Ardelt, Elementy enzymologii, Warszawa 1989.
