Związki organiczne zawierające azot

Oto lista zadań maturalnych z danego działu chemii. Aby skorzystać z dodatkowych opcji lub wybrać zadania z pozostałych działów kliknij poniżej.

Przejdź do wyszukiwarki zadań

 

Matura Maj 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2007)Zadanie 35. (4 pkt)

Aminokwasy Peptydy i białka Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz) Podaj/zinterpretuj przebieg reakcji Podaj/wymień

Przygotowano wodny roztwór peptydu o wzorze

Otrzymany roztwór podzielono na dwie porcje, które umieszczono w dwóch probówkach. Do probówki I wprowadzono zalkalizowaną zawiesinę świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II), po czym zawartość probówki wymieszano. Drugą porcję roztworu peptydu – w probówce II – poddano hydrolizie w środowisku kwasu solnego. Stwierdzono, że hydroliza peptydu zaszła całkowicie. Następnie, po zobojętnieniu, do otrzymanej mieszaniny poreakcyjnej dodano zalkalizowaną zawiesinę świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II) i wymieszano zawartość probówki.

35.1. (1 pkt)

Oceń, czy poniższe informacje są prawdziwe. Zaznacz P, jeżeli informacja jest prawdziwa, albo F – jeśli jest fałszywa.

1. Aminokwasy, z których powstał opisany peptyd, są aminokwasami białkowymi. P F
2. Pomiędzy cząsteczkami tego peptydu mogą tworzyć się mostki disulfidowe (disiarczkowe). P F
3. Opisany peptyd jest dipeptydem. P F

35.2. (2 pkt)

Napisz, co zaobserwowano po dodaniu zawiesiny świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II) do probówki I. Następnie rozstrzygnij, czy taki sam przebieg doświadczenia zaobserwowano po dodaniu zawiesiny świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II) do probówki II – po przeprowadzeniu całkowitej hydrolizy peptydu. Odpowiedź uzasadnij.

Probówka I:

Probówka II:
Rozstrzygnięcie:

Uzasadnienie:

35.3. (1 pkt)

Poniżej przedstawiono wzory ogólne czterech form aminokwasów (–R oznacza łańcuch boczny).

Spośród przedstawionych wzorów wybierz ten, który ilustruje formę, w jakiej występują aminokwasy w mieszaninie poreakcyjnej otrzymanej w wyniku hydrolizy peptydu w środowisku kwasu solnego. Napisz numer tego wzoru.

Matura Maj 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2007)Zadanie 33. (1 pkt)

Peptydy i białka Podaj/wymień

Kolejność występowania aminokwasów w peptydach zapisuje się za pomocą trzyliterowych kodów. Zapis ten zaczyna się od tak zwanego N-końca, czyli od tego aminokwasu, którego grupa aminowa połączona z atomem węgla α nie jest zaangażowana w tworzenie wiązań peptydowych.

W wyniku częściowej hydrolizy pewnego pentapeptydu, oprócz aminokwasów, otrzymano cztery dipeptydy o następujących sekwencjach: Gly-Tyr, Leu-Ser, Leu-Leu oraz Tyr-Leu. Ustalono ponadto, że w badanym pentapeptydzie aminokwasem stanowiącym N-koniec była glicyna.

Ustal sekwencję aminokwasów w analizowanym pentapeptydzie i napisz jego wzór. Zastosuj trzyliterowe kody aminokwasów.

Matura Maj 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2007)Zadanie 28. (1 pkt)

Aminokwasy Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Serotonina, nazywana hormonem szczęścia, powstaje z aminokwasu białkowego – tryptofanu. W pierwszym etapie przedstawionego poniżej ciągu przemian tryptofan ulega reakcji substytucji, w wyniku czego powstaje hydroksylowa pochodna, która następnie przekształca się w serotoninę. W kolejnych przemianach z serotoniny powstaje melatonina.

Oceń, czy podane poniżej informacje są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli informacja jest prawdziwa, albo F – jeśli jest fałszywa.

1. W wyniku reakcji dekarboksylacji z serotoniny można otrzymać 5-hydroksytryptofan. P F
2. Serotonina, podobnie jak tryptofan, jest aminokwasem białkowym. P F
3. Cząsteczka związku A zawiera wiązanie amidowe (peptydowe). P F

Matura Czerwiec 2022, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 31. (1 pkt)

Peptydy i białka Uzupełnij/narysuj wykres, schemat lub tabelę

Oksytocyna jest hormonem peptydowym o cyklicznej budowie. Cząsteczka oksytocyny składa się z dziewięciu jednostek aminokwasów. Dwie jednostki cysteiny są połączone wiązaniem disulfidowym. Poniżej przedstawiono schemat budowy cząsteczki oksytocyny.

W cząsteczce oksytocyny występują wolne grupy karboksylowe i grupy aminowe, czyli takie, które nie uczestniczą w tworzeniu wiązania peptydowego. Jednostka glicyny ma wolną grupę aminową.

Uzupełnij tabelę – wpisz liczbę wolnych grup karboksylowych oraz wolnych grup aminowych w cząsteczce oksytocyny.

Liczba wolnych grup –COOH Liczba wolnych grup –NH2

Matura Maj 2022, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 32. (1 pkt)

Aminokwasy Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Teanina jest aminokwasem występującym np. w zielonej herbacie. Punkt izoelektryczny teaniny jest równy 5,6.
Substratem do syntezy teaniny jest pewien aminokwas białkowy, który w etapie I ulega dekarboksylacji do aminy X. W etapie II ta amina ulega kondensacji z kwasem glutaminowym i powstaje wiązanie peptydowe (amidowe). Udział w reakcji bierze grupa karboksylowa znajdująca się w łańcuchu bocznym kwasu glutaminowego.

W zależności od pH teanina występuje w postaci kationów, anionów lub jonów obojnaczych. Wykonano doświadczenie, w którym do wodnego roztworu teaniny o pH = 5,6 dodano kwas solny i otrzymano roztwór o pH = 2. W wyniku zachodzącej reakcji zmieniły się stężenia jonów teaniny.

Uzupełnij poniższe zdanie – wybierz i zaznacz jedną odpowiedź spośród podanych w nawiasie.

Podczas opisanego doświadczenia wzrosło stężenie (anionów / kationów / jonów obojnaczych) teaniny.

Matura Maj 2022, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 31. (1 pkt)

Aminokwasy Napisz równanie reakcji

Teanina jest aminokwasem występującym np. w zielonej herbacie. Punkt izoelektryczny teaniny jest równy 5,6.
Substratem do syntezy teaniny jest pewien aminokwas białkowy, który w etapie I ulega dekarboksylacji do aminy X. W etapie II ta amina ulega kondensacji z kwasem glutaminowym i powstaje wiązanie peptydowe (amidowe). Udział w reakcji bierze grupa karboksylowa znajdująca się w łańcuchu bocznym kwasu glutaminowego.

Uzupełnij schemat syntezy teaniny. Wpisz wzory półstrukturalne (grupowe) aminokwasu oraz aminy X.

Matura Maj 2022, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 30. (1 pkt)

Aminokwasy Oblicz

Sekwencję aminokwasów w peptydach przedstawia się najczęściej za pomocą trzyliterowych kodów aminokwasów. W tej notacji z lewej strony umieszcza się kod aminokwasu, którego reszta zawiera wolną grupę aminową połączoną z atomem węgla α (tzw. N-koniec).

Analiza składu pewnego pentapeptydu wykazuje, że powstał on z pięciu różnych aminokwasów. Cztery z aminokwasów, które zidentyfikowano podczas analizy, to: Gly, Cys, Phe, Leu. Piąty aminokwas, którego nie udało się zidentyfikować, oznaczono jako Xxx. Ustalono ponadto, że ten aminokwas stanowi N-koniec peptydu.

Podczas częściowej hydrolizy badanego pentapeptydu otrzymano następujące peptydy:

Cys-Leu-Phe
Gly-Cys-Leu
Xxx-Gly
Leu-Phe

W celu zidentyfikowania aminokwasu Xxx przeprowadzono reakcję peptydu z izotiocyjanianem fenylu o wzorze C6H5NCS. Ten związek reaguje wyłącznie z N-końcowym aminokwasem peptydu, a w wyniku kolejnych przemian otrzymuje się pochodną fenylotiohydantoiny oraz peptyd o łańcuchu krótszym o jedną resztę aminokwasową. Poniżej przedstawiono schemat tego procesu.

We wzorze pochodnej fenylotiohydantoiny grupa R oznacza łańcuch boczny N-końcowego aminokwasu analizowanego peptydu.

Na podstawie: R.T. Morrison, R.N. Boyd, Chemia organiczna, Warszawa 1996.

Badany pentapeptyd poddano opisanemu procesowi i ustalono, że uzyskana pochodna fenylotiohydantoiny ma masę molową równą 206 g ∙ mol–1.

Oblicz masę molową grupy R aminokwasu Xxx oraz zidentyfikuj badany aminokwas – napisz trzyliterowy kod tego aminokwasu.

Trzyliterowy kod aminokwasu Xxx obecnego w pentapeptydzie:

Matura Maj 2022, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 29. (1 pkt)

Peptydy i białka Narysuj/zapisz wzór

Sekwencję aminokwasów w peptydach przedstawia się najczęściej za pomocą trzyliterowych kodów aminokwasów. W tej notacji z lewej strony umieszcza się kod aminokwasu, którego reszta zawiera wolną grupę aminową połączoną z atomem węgla α (tzw. N-koniec).

Analiza składu pewnego pentapeptydu wykazuje, że powstał on z pięciu różnych aminokwasów. Cztery z aminokwasów, które zidentyfikowano podczas analizy, to: Gly, Cys, Phe, Leu. Piąty aminokwas, którego nie udało się zidentyfikować, oznaczono jako Xxx. Ustalono ponadto, że ten aminokwas stanowi N-koniec peptydu.

Podczas częściowej hydrolizy badanego pentapeptydu otrzymano następujące peptydy:

Cys-Leu-Phe
Gly-Cys-Leu
Xxx-Gly
Leu-Phe

Napisz sekwencję aminokwasów analizowanego pentapeptydu. Zastosuj oznaczenie Xxx niezidentyfikowanego aminokwasu.

Matura Lipiec 2020, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 37. (1 pkt)

Peptydy i białka Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Badania wykazały, że atomy tworzące wiązanie peptydowe stanowią sztywny i płaski element strukturalny. Mała odległość między atomem węgla a atomem azotu, które tworzą to wiązanie, wskazuje, że w znacznym stopniu ma ono charakter wiązania podwójnego (około 50%). W rezultacie kąty między wiązaniami tworzonymi przez opisane atomy są zbliżone do 120º. Wiązanie peptydowe może być opisane jako stan pośredni między dwiema strukturami zilustrowanymi poniżej na przykładzie fragmentu łańcucha peptydowego (R1 i R2 oznaczają łańcuchy boczne aminokwasów):

Na podstawie: R.T. Morrison, R.N. Boyd, Chemia organiczna, Warszawa 2008, oraz L. Stryer, Biochemia, Warszawa 2003.

Oceń, czy podane poniżej informacje są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli informacja jest prawdziwa, albo F – jeśli jest fałszywa.

1. W strukturze II atomowi węgla i atomowi azotu, które tworzą wiązanie peptydowe, przypisuje się hybrydyzację typu sp2. P F
2. Częściowo podwójny charakter wiązania peptydowego jest przyczyną ograniczenia swobodnego obrotu cząsteczki peptydu wokół osi tego wiązania. P F
3. Struktura II jest możliwa, ponieważ para elektronowa azotu w wiązaniu peptydowym może być wykorzystana do utworzenia wiązania π z atomem węgla. P F

Matura Czerwiec 2021, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 38. (2 pkt)

Peptydy i białka Zaprojektuj doświadczenie

Glutation to tripeptyd występujący w komórkach organizmów roślinnych i zwierzęcych. Poniżej przedstawiono jego wzór półstrukturalny (grupowy).

Wykonano doświadczenie, w którym do dwóch probówek z tym samym odczynnikiem wprowadzono wodne roztwory:

  • do probówki I – wodny roztwór glutationu
  • do probówki II – wodny roztwór powstały po całkowitej hydrolizie glutationu.

W jednej z probówek zaobserwowano powstanie różowofioletowego roztworu.

Uzupełnij schemat doświadczenia. Podkreśl nazwę odczynnika, który – po dodaniu do niego roztworów glutationu oraz produktów jego hydrolizy i wymieszaniu zawartości każdej probówki – pozwoli na uzyskanie opisanego wyniku doświadczenia. Napisz numer probówki, w której zaobserwowano opisaną zmianę.

Numer probówki:

Informator CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2023)Zadanie 48. (2 pkt)

Stechiometryczny stosunek reagentów Związki organiczne zawierające azot - pozostałe Narysuj/zapisz wzór Podaj/wymień
Zadanie anulowane przez CKE jako niezgodne z wymaganiami egzaminacyjnymi

Błękit indygo jest naturalnym barwnikiem, który w końcu XIX w. zaczęto otrzymywać syntetycznie. W jednej z opracowanych wtedy metod produkcji tego związku surowcem była pochodna glicyny, N‑(2‑karboksyfenylo)glicyna (związek I). Ten substrat w pierwszym etapie syntezy ogrzewano z NaOH, co prowadziło do zamknięcia pierścienia pięcioczłonowego.

Tę reakcję opisuje schemat:
Etap I

Otrzymaną mieszaninę zakwaszono w celu utworzenia związku II. W drugim etapie syntezy zachodziła dekarboksylacja związku II oraz pewien proces X, w którym uczestniczył tlen z powietrza. Reakcje te prowadziły do powstania indyga, zgodnie ze schematem:

Etap II

48.1. (0–1)

Napisz wzór nieorganicznego produktu ubocznego pierwszego etapu syntezy.

48.2. (0–1)

Podaj stosunek molowy tlenu O2 do związku II w reakcji zachodzącej podczas procesu X.

Biomedica 2022, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 28. (3 pkt)

Peptydy i białka Napisz równanie reakcji Podaj/zinterpretuj przebieg reakcji

Przeprowadzono doświadczenie zilustrowane poniższym schematem:

Przeanalizuj przedstawione doświadczenie, a następnie wykonaj poniższe polecenia.

28.1. (0-1)

Napisz przewidywane obserwacje dla probówki 1. i 2.

Probówka 1.:

Probówka 2.:

28.2. (0-1)

Na podstawie przeprowadzonego doświadczenia sformuj wniosek dla probówki 1. i 2.

Probówka 1.:

Probówka 2.:

28.3. (0-1)

Zapisz równanie reakcji w formie jonowej skróconej, która zaszła w probówce 2.

To zadanie pochodzi ze zbioru matura 2022 wydawnictwa Biomedica
Kup pełny zbiór zadań

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 177. (2 pkt)

Peptydy i białka Aminokwasy Podaj/zinterpretuj przebieg reakcji Podaj/wymień

Do probówek zawierających wodny roztwór białka kurzego dodano stężony roztwór kwasu azotowego(V) do probówki I i roztwór azotanu(V) ołowiu(II) do probówki II. Zaobserwowano zmiany w obu probówkach świadczące o przebiegu reakcji chemicznych.

177.1 (0-1)

Opisz zaobserwowane zmiany, które świadczą o tym, że w obu probówkach zaszła reakcja chemiczna.

177.2 (0-1)

Napisz nazwy dwóch aminokwasów dających w reakcji ze stężonym HNO3 taki sam efekt, jaki zaobserwowano w probówce I.

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 176. (4 pkt)

Węglowodory - ogólne Aminokwasy Napisz równanie reakcji Narysuj/zapisz wzór Uzupełnij/narysuj wykres, schemat lub tabelę Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Aminokwas alanina w roztworze wodnym o zasadowym odczynie ulega reakcji zgodnie z zapisem:

176.1 (0-1)

Wypełnij tabelę, wpisując wzory kwasów i zasad Brønsteda, które w tej reakcji tworzą sprzężone pary.

Sprzężona para
kwas zasada
                                                                       
 
                                                                       
 
                                                                       
 
                                                                       
 

Punkt izoelektryczny aminokwasów to takie pH roztworu, przy którym aminokwas występuje w postaci soli wewnętrznej.

176.2 (0-1)

Podaj wzór jonu, w którego postaci alanina występuje w roztworach wodnych o pH > 7 i wzór jonu, w którego postaci aminokwas ten występuje w roztworach wodnych o pH < 5.

176.3 (0-1)

Napisz równanie reakcji tworzenia dipeptydu o nazwie glicyloalanina Gly-Ala.

176.4 (0-1)

Dokończ zdanie, zaznaczając wniosek A lub B i jego uzasadnienie 1. lub 2.

Badając właściwości alaniny, stwierdzono, że alanina

A. jest związkiem optycznie czynnym, 1. ponieważ w jej cząsteczce występuje asymetryczny atom węgla.
B. nie jest 2. ponieważ w jej cząsteczce nie występuje asymetryczny atom węgla.

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 175. (3 pkt)

Aminokwasy Narysuj/zapisz wzór Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

Aminokwas treonina ulega w roztworze wodnym przemianom zgodnie z przedstawionym schematem:

175.1 (0-1)

Zaznacz poprawne dokończenie zdania.

O kierunku przemian zgodnie z podanym schematem decyduje

  1. stężenie treoniny w roztworze.
  2. pH roztworu.
  3. obecność katalizatora w roztworze.
  4. obecność wody jako rozpuszczalnika.

175.2 (0-2)

Napisz wzór soli, jaką tworzy treonina w wyniku działania na nią wodnego roztworu wodorotlenku sodu i określ, jakie właściwości (kwasowe czy zasadowe) aminokwas ten wykazuje w opisanej reakcji.

Wzór soli:

 

 

 

Właściwości treoniny:

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 174. (2 pkt)

Związki organiczne zawierające azot - pozostałe Napisz równanie reakcji Narysuj/zapisz wzór

W wyniku polikondensacji mocznika z pewnym aldehydem powstaje tworzywo sztuczne, mające zastosowanie między innymi do wyrobu płyt laminowanych, produkcji blatów kuchennych, wytwarzania wykładzin mebli. Tworzywo należy do aminoplastów i ma wzór:

Na podstawie: J. Sawicka i inni, Tablice chemiczne, Gdańsk 2008, s. 128.

174.1 (0-1)

Napisz wzór strukturalny mocznika oraz aldehydu, który w reakcji polikondensacji z mocznikiem tworzy opisane tworzywo.

174.2 (0-1)

Wodny roztwór mocznika ogrzewano z dodatkiem stężonego kwasu siarkowego(VI). Zaobserwowano wydzielanie się pęcherzyków bezbarwnego gazu.

Napisz równanie opisanej reakcji.

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 173. (2 pkt)

pH Aminokwasy Napisz równanie reakcji Podaj/wymień

Jedna z metod otrzymywania aminokwasów z kwasów karboksylowych polega na przeprowadzeniu reakcji odpowiedniego kwasu karboksylowego z chlorem w obecności katalizatora (reakcja 1.), a następnie reakcji otrzymanego kwasu chlorokarboksylowego z nadmiarem amoniaku, co prowadzi do powstania aminokwasu (reakcja 2.).

Na podstawie: J. Sawicka i inni, Tablice chemiczne, Gdańsk 2008, s. 139.

173.1 (0-1)

Napisz, stosując wzory półstrukturalne (grupowe) związków organicznych, równania reakcji otrzymywania kwasu 2-aminopropanowego opisaną metodą.

173.2 (0-1)

Wymienione w informacji związki organiczne: aminokwas oraz kwas karboksylowy i kwas chlorokarboksylowy, z których opisaną metoda można aminokwas ten otrzymać, uszereguj zgodnie ze wzrostem wartości pH ich wodnych roztworów.

Zbiór zadań CKE, Poziom rozszerzony (Formuła 2015)Zadanie 172. (2 pkt)

Związki organiczne zawierające azot - pozostałe Narysuj/zapisz wzór Zamknięte (np. testowe, prawda/fałsz)

W celu zbadania właściwości związków organicznych o podanych poniżej wzorach, sporządzono wodne roztwory tych substancji o jednakowym stężeniu i zmierzono pH otrzymanych roztworów.

172.1 (0-1)

Uzupełnij tabelę, wpisując literę P, jeżeli zdanie jest prawdziwe, lub literę F – jeżeli jest fałszywe.

Zadanie P/F
1. Stężenie jonów wodorotlenkowych w roztworze wodnym substancji I jest większe niż w roztworze substancji II.
2. Produktem redukcji substancji III jest substancja I.
3. Substancja IV w roztworze wodnym ulega dysocjacji kwasowej i dysocjacji zasadowej.

Związek, którego wzór oznaczono numerem III, poddano działaniu mieszaniny nitrującej i otrzymano jako główny produkt inny związek: jego cząsteczki zawierają 2 grupy funkcyjne. Grupa nitrowa jest podstawnikiem drugiego rodzaju i następny podstawnik kieruje w reakcji substytucji elektrofilowej w położenie meta.

172.2(0-1)

Napisz wzór powstałego głównego produktu opisanej reakcji i podaj jego nazwę.

Strony