Tabela przedstawia nazwy, skróty nazw i wzory trzech aminokwasów.
Sekwencję (kolejność) aminokwasów w peptydach wyraża się, zapisując w odpowiedniej
kolejności trzyliterowe skróty nazw aminokwasów, z których peptyd powstał. Reszta
aminokwasu, którego skrót jest zapisany po lewej stronie, ma w peptydzie wolną grupę
aminową, a reszta aminokwasu, którego skrót nazwy jest zapisany po prawej stronie, ma
wolną grupę karboksylową.
Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) tripeptydu utworzonego z alaniny, fenyloalaniny
i glicyny, w którym sekwencja reszt aminokwasów jest następująca: Ala-Phe-Gly.
Poniżej podano wzory dwóch aminokwasów białkowych: glicyny i alaniny.
W wyniku działania kwasu azotowego(III) HNO2 na aminokwas dochodzi do podstawienia
grupy aminowej grupą hydroksylową. W przemianie tej oprócz dwufunkcyjnego związku
organicznego powstaje także woda i wydziela się azot.
29.1. (1 pkt)
Napisz równanie reakcji alaniny z kwasem azotowym(III). Zastosuj wzory
półstrukturalne (grupowe) związków organicznych.
29.2. (1 pkt)
Napisz wzory obu grup funkcyjnych związku organicznego, który powstał w reakcji
alaniny z kwasem azotowym(III). Oceń, czy każda z tych grup może – w reakcji
z odpowiednim reagentem – uczestniczyć w tworzeniu wiązania estrowego.
Wzory grup funkcyjnych:
Ocena:
29.3. (1 pkt)
Dokończ zdanie. Wybierz odpowiedź A. albo B. i jej uzasadnienie 1. albo 2.
Wydzielający się w wyniku opisanej reakcji gaz
A.
bardzo dobrze
rozpuszcza się w wodzie, ponieważ
1.
cząsteczki azotu są niepolarne, a cząsteczki wody polarne.
B.
bardzo słabo
2.
cząsteczki azotu są polarne i cząsteczki wody są polarne.
Poniżej podano wzory dwóch aminokwasów białkowych: glicyny i alaniny.
28.1. (1 pkt)
Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) liniowego tripeptydu o następującej sekwencji
Gly─Ala─Gly.
28.2. (1 pkt)
Uzupełnij poniższe zdania. Wybierz i zaznacz jedno określenie spośród podanych
w każdym nawiasie.
Cząsteczka liniowego tripeptydu Gly─Ala─Gly ma (2 / 3 / 4) wiązania
(estrowe / peptydowe). Obecność tych wiązań można potwierdzić, przeprowadzając reakcję
tego tripeptydu (ze świeżo strąconym Cu(OH)2 / z HNO3).
Laktamy to związki, które powstają w wyniku wewnątrzcząsteczkowej kondensacji niektórych
aminokwasów. W reakcji biorą udział: grupa karboksylowa i grupa aminowa znajdująca się np.
przy 4., 5. lub 6. atomie węgla łańcucha aminokwasu. Przykładem laktamu jest związek
o wzorze
Spośród poniższych nazw wybierz nazwę aminokwasu, z którego otrzymano laktam
o podanym wzorze. Zaznacz wybraną odpowiedź.
W poniższej tabeli przedstawiono wybrane dane dotyczące trzech aminokwasów białkowych.
Symbol pI oznacza punkt izoelektryczny. Jest on wartością pH roztworu, w którym stężenie
jonu obojnaczego osiąga maksymalną wartość, a stężenia formy anionowej i kationowej mają
jednakową, najmniejszą wartość.
Na podstawie: W. Mizerski, Tablice chemiczne, Warszawa 2003.
31.1. (1 pkt)
Z podanych powyżej aminokwasów otrzymano liniowy tripeptyd. W tworzeniu wiązań
peptydowych wzięły udział następujące grupy:
grupa aminowa alaniny i seryny,
grupa karboksylowa glicyny i seryny.
Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) opisanego tripeptydu.
31.2. (1 pkt)
Drobiny obdarzone ładunkiem mogą się poruszać w polu elektrycznym.
Czy w roztworze o pH równym 9 alanina i seryna będą się poruszały w kierunku
elektrody o tym samym ładunku? Odpowiedź uzasadnij.
Poniżej przedstawiono sekwencję aminokwasów pewnego tripeptydu:
Phe-Gly-Cys
Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) tego tripeptydu. Pamiętaj, że w zastosowanej
notacji umieszcza się z lewej strony kod aminokwasu, którego reszta zawiera wolną grupę
aminową połączoną z atomem węgla α.
Laktamy to związki, które powstają w wyniku wewnątrzcząsteczkowej kondensacji niektórych
aminokwasów. W reakcji biorą udział: grupa karboksylowa i grupa aminowa znajdująca się np.
przy 4., 5. lub 6. atomie węgla łańcucha aminokwasu. Przykładem laktamu jest związek
o wzorze
Spośród poniższych nazw wybierz nazwę aminokwasu, z którego otrzymano laktam
o podanym wzorze. Zaznacz wybraną odpowiedź.
Aminokwasy białkowe są α-aminokwasami, co znaczy, że w ich cząsteczkach jedna para grup
funkcyjnych: aminowej i karboksylowej, jest połączona z tym samym atomem węgla.
α-Aminokwasy można otrzymać z kwasów karboksylowych w syntezie, której przebieg
zilustrowano na schemacie.
Na podstawie: J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2000.
Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) kwasu karboksylowego, którego należy użyć do
otrzymania leucyny opisaną metodą, i podaj nazwę systematyczną bromopochodnej tego
kwasu stanowiącej produkt pośredni w opisanej metodzie.
Wykonano doświadczenie, w którym do probówki I wprowadzono wodny roztwór mocznika
CO(NH2)2, a do probówki II – wodny roztwór węglanu amonu (NH4)2CO3. Następnie do obu
probówek dodano ten sam odczynnik, który umożliwił potwierdzenie zawartości obu
probówek.
37.1. (0–1)
Uzupełnij schemat doświadczenia. Podkreśl nazwę odczynnika, który – po dodaniu do
probówek z roztworami opisanych związków i wymieszaniu ich zawartości – umożliwi
zaobserwowanie różnic w przebiegu doświadczenia z udziałem mocznika i węglanu
amonu.
37.2. (0–1)
Napisz, jakie obserwacje potwierdzą, że w probówce I znajduje się wodny roztwór
mocznika, a w probówce II – wodny roztwór węglanu amonu.
W poniższej tabeli przedstawiono wybrane dane na temat czterech aminokwasów białkowych.
Symbol pI oznacza punkt izoelektryczny, który jest taką wartością pH roztworu, w którym
stężenie jonu obojnaczego osiąga maksymalną wartość, natomiast stężenia formy anionowej
i kationowej mają jednakową, najmniejszą wartość.
J. Sawicka, A. Janich-Kilian, W. Cejner-Mania, G. Urbańczyk, Tablice chemiczne, Gdańsk 2001.
Wskaż przyczynę różnicy wartości punktu izoelektrycznego kwasu asparaginowego
i lizyny.
W poniższej tabeli przedstawiono wybrane dane na temat czterech aminokwasów białkowych.
Symbol pI oznacza punkt izoelektryczny, który jest taką wartością pH roztworu, w którym
stężenie jonu obojnaczego osiąga maksymalną wartość, natomiast stężenia formy anionowej
i kationowej mają jednakową, najmniejszą wartość.
J. Sawicka, A. Janich-Kilian, W. Cejner-Mania, G. Urbańczyk, Tablice chemiczne, Gdańsk 2001.
Zaplanuj doświadczenie, którego przebieg pozwoli na odróżnienie alaniny od fenyloalaniny.
a)
Uzupełnij poniższy schemat doświadczenia, wpisując nazwę odczynnika, po którego dodaniu do obu probówek i ogrzaniu ich zawartości możliwe będzie zaobserwowanie różnic w przebiegu doświadczenia z udziałem alaniny i fenyloalaniny. Odczynnik wybierz spośród następujących:
wodny roztwór chlorku żelaza(III)
świeżo strącony wodorotlenek miedzi(II)
wodny roztwór wodorotlenku sodu z fenoloftaleiną
rozcieńczony kwas solny z oranżem metylowym
mieszanina stężonych kwasów: azotowego(V) i siarkowego(VI)
b)
Opisz zmiany możliwe do zaobserwowania w czasie doświadczenia, pozwalające na odróżnienie alaniny od fenyloalaniny.
W poniższej tabeli przedstawiono wybrane dane na temat czterech aminokwasów białkowych.
Symbol pI oznacza punkt izoelektryczny, który jest taką wartością pH roztworu, w którym
stężenie jonu obojnaczego osiąga maksymalną wartość, natomiast stężenia formy anionowej
i kationowej mają jednakową, najmniejszą wartość.
J. Sawicka, A. Janich-Kilian, W. Cejner-Mania, G. Urbańczyk, Tablice chemiczne, Gdańsk 2001.
Napisz wzór tej formy fenyloalaniny, której stężenie jest największe w roztworze o pH
równym 5,48.
W poniższej tabeli przedstawiono wybrane dane na temat czterech aminokwasów białkowych.
Symbol pI oznacza punkt izoelektryczny, który jest taką wartością pH roztworu, w którym
stężenie jonu obojnaczego osiąga maksymalną wartość, natomiast stężenia formy anionowej
i kationowej mają jednakową, najmniejszą wartość.
J. Sawicka, A. Janich-Kilian, W. Cejner-Mania, G. Urbańczyk, Tablice chemiczne, Gdańsk 2001.
Określ liczbę wszystkich możliwych organicznych niecyklicznych produktów
kondensacji jednej cząsteczki alaniny z jedną cząsteczką kwasu asparaginowego.
Wytrącanie trudno rozpuszczalnych siarczków metali jest ważną metodą analityczną. W tych
reakcjach jako odczynnik stosowany jest siarkowodór, który uzyskuje się w wyniku hydrolizy
amidu kwasu tiooctowego (tioacetamidu) o wzorze
W wyniku hydrolizy tioacetamidu powstają siarkowodór i etanian (octan) amonu.
Na podstawie: J. Minczewski, Z. Marczenko, Chemia analityczna. Podstawy teoretyczne i analiza jakościowa,
Warszawa 2001.
Napisz w formie cząsteczkowej równanie reakcji hydrolizy tioacetamidu, posługując się
wzorami półstrukturalnymi (grupowymi) reagentów organicznych.
Poniżej przedstawiono nazwy oraz wzory pięciu aminokwasów białkowych. Budowę ich cząsteczek można zilustrować ogólnym wzorem R–CH(NH2)–COOH, w którym R oznacza
atom wodoru lub łańcuch boczny.
Poniżej przedstawiono wzory dwóch dipeptydów powstałych w reakcji kondensacji kwasu
asparaginowego i waliny.
Wskaż dipeptyd (I albo II), który mógł być produktem częściowej hydrolizy łańcucha
polipeptydowego naturalnego białka.
Poniżej przedstawiono nazwy oraz wzory pięciu aminokwasów białkowych. Budowę ich cząsteczek można zilustrować ogólnym wzorem R–CH(NH2)–COOH, w którym R oznacza
atom wodoru lub łańcuch boczny.
Zaznacz literę P, jeżeli informacja jest prawdziwa, lub literę F, jeżeli jest fałszywa.
W łańcuchu bocznym cząsteczki treoniny występuje grupa alkoholowa, natomiast w łańcuchu bocznym tyrozyny – grupa fenolowa.
P
F
Łańcuch boczny kwasu asparaginowego zawiera grupę funkcyjną zdolną do dysocjacji jonowej.
P
F
Łańcuch boczny fenyloalaniny ma właściwości hydrofilowe.
Poniżej przedstawiono dwa schematy ciągów przemian A i B, ilustrujących dwa sposoby
otrzymywania amin. Związki, których wzory oznaczono numerami I i III, są węglowodorami.
Przemiana A.
Przemiana B.
Napisz w formie cząsteczkowej równania reakcji oznaczonych na schemacie numerami
4. i 5. Zastosuj wzory półstrukturalne (grupowe) związków organicznych.
Pewien tripeptyd tworzą tylko reszty glicyny (Gly) i alaniny (Ala). W doświadczeniu I
tripeptyd ten poddano częściowej hydrolizie polegającej na rozerwaniu wyłącznie
N-końcowego wiązania peptydowego. Otrzymano mieszaninę dwóch optycznie czynnych
produktów. W doświadczeniu II przeprowadzono hydrolizę badanego tripeptydu, tak że
rozerwaniu uległo wyłącznie C-końcowe wiązanie peptydowe. W jej wyniku otrzymano
mieszaninę produktów, spośród których tylko jeden był optycznie czynny.
Napisz wzór sekwencji badanego tripeptydu, posługując się trzyliterowymi symbolami
aminokwasów. Pamiętaj, że w tej notacji z lewej strony umieszcza się symbol
aminokwasu, który zawiera wolną grupę aminową.
