Kwas asparaginowy w roztworze wodnym może występować w postaci czterech form
jonowych różniących się ładunkiem.
Wodny roztwór kwasu asparaginowego zakwaszono do pH = 1, a następnie miareczkowano
roztworem wodorotlenku sodu. Podczas tego procesu kwas asparaginowy ulegał
deprotonacji zgodnie z poniższym schematem:
Asp+OH–1. Asp0OH–2. Asp–OH–3. Asp2–
W powyższym schemacie zaznaczono sumaryczne ładunki elektryczne poszczególnych form
tego aminokwasu. Forma kwasu asparaginowego oznaczona Asp0 to jon obojnaczy.
Napisz równanie reakcji 2. zachodzącej podczas przemiany jonu obojnaczego Asp0
w jon Asp–. Uzupełnij poniższy schemat. Wpisz wzory brakujących grup.
Przeprowadzono doświadczenie zilustrowane na poniższym rysunku:
Uzupełnij poniższe schematy, tak aby powstały wzory półstrukturalne (grupowe)
fenyloalaniny w postaci, w której ten aminokwas będzie występował w dominującej
formie w roztworze w każdej probówce.
Przeprowadzono doświadczenie zilustrowane na poniższym rysunku:
Uzupełnij poniższe schematy, tak aby powstały wzory półstrukturalne (grupowe)
fenyloalaniny w postaci, w której ten aminokwas będzie występował w dominującej
formie w roztworze w każdej probówce.
Podaj wzór półstrukturalny (grupowy) jonów waliny, których stężenie jest największe
w roztworze o pH = 8 i wzór półstrukturalny (grupowy) jonów waliny, których stężenie
jest największe w roztworze o pH = 4.
Jedną z metod otrzymywania aminokwasów jest bezpośrednia amonoliza α-chloro- lub
α-bromokwasów pod wpływem nadmiaru stężonego wodnego roztworu amoniaku. Przebieg
tego procesu zilustrowano na poniższym schemacie.
Na podstawie: R.T. Morrison, R.N. Boyd, Chemia organiczna, Warszawa 1998.
Napisz równanie ilustrujące opisaną przemianę, jeżeli powstającym związkiem jest
walina, a substraty reagują w stosunku molowym nbromokwasu : namoniaku = 1:2. Reagenty
organiczne przedstaw w postaci wzorów półstrukturalnych (grupowych).
Do zakwaszonego roztworu alaniny dodawano kroplami wodny roztwór wodorotlenku sodu
i mierzono pH mieszaniny reakcyjnej. Na poniższym wykresie zilustrowano zależność pH
mieszaniny od objętości dodanego roztworu wodorotlenku sodu (w jednostkach umownych).
Aminokwasy w roztworach wodnych istnieją głównie w formie jonów. W roztworach o niskim
pH cząsteczka aminokwasu jest protonowana. W pewnym zakresie pH dominującą formą
jest jon obojnaczy. W roztworach o wysokim pH cząsteczka aminokwasu traci proton.
W punkcie oznaczonym na wykresie numerem I alanina jest mieszaniną formy protonowanej
i jonu obojnaczego w stosunku molowym 1 : 1, a w punkcie oznaczonym na wykresie
numerem III ten aminokwas jest mieszaniną jonu obojnaczego i formy zdeprotonowanej
w stosunku molowym 1 : 1.
Na podstawie: J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2005.
37.1. (0–1)
Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) tej formy alaniny, która występuje przy
wartości pH odpowiadającej punktowi II zaznaczonemu na wykresie. Podaj nazwę tej
wartości pH.
Wzór:
Nazwa:
37.2. (0–1)
Spośród poniższych wzorów form alaniny wybierz i zaznacz wzory tych, które obecne
są w roztworze o wartości pH odpowiadającej punktowi III, zaznaczonemu na
wykresie.
Kwas pantotenowy wchodzi w skład witaminy B5. Jego wzór chemiczny przedstawiono
poniżej:
Kwas pantotenowy może ulegać hydrolizie zasadowej.
Uzupełnij poniższy schemat, tak aby przedstawiał w formie jonowej skróconej
równanie hydrolizy zasadowej kwasu pantotenowego. Zastosuj wzory półstrukturalne
(grupowe) lub uproszczone związków organicznych.
Kwas pantotenowy wchodzi w skład witaminy B5. Jego wzór chemiczny przedstawiono
poniżej:
Kwas pantotenowy może ulegać hydrolizie zasadowej.
Uzupełnij poniższy schemat, tak aby przedstawiał w formie jonowej skróconej
równanie hydrolizy zasadowej kwasu pantotenowego. Zastosuj wzory półstrukturalne
(grupowe) lub uproszczone związków organicznych.
Do zakwaszonego roztworu alaniny dodawano kroplami wodny roztwór wodorotlenku sodu
i mierzono pH mieszaniny reakcyjnej. Na poniższym wykresie zilustrowano zależność pH
mieszaniny od objętości dodanego roztworu wodorotlenku sodu (w jednostkach umownych).
Aminokwasy w roztworach wodnych istnieją głównie w formie jonów. W roztworach o niskim
pH cząsteczka aminokwasu jest protonowana. W pewnym zakresie pH dominującą formą
jest jon obojnaczy. W roztworach o wysokim pH cząsteczka aminokwasu traci proton.
W punkcie oznaczonym na wykresie numerem I alanina jest mieszaniną formy protonowanej
i jonu obojnaczego w stosunku molowym 1 : 1, a w punkcie oznaczonym na wykresie
numerem III ten aminokwas jest mieszaniną jonu obojnaczego i formy zdeprotonowanej
w stosunku molowym 1 : 1.
Na podstawie: J. McMurry, Chemia organiczna, Warszawa 2005.
31.1. (0–1)
Napisz wzór półstrukturalny (grupowy) tej formy alaniny, która występuje przy
wartości pH odpowiadającej punktowi II zaznaczonemu na wykresie. Podaj nazwę tej
wartości pH.
Wzór:
Nazwa:
31.2. (0–1)
Spośród poniższych wzorów form alaniny wybierz i zaznacz wzory tych, które obecne
są w roztworze o wartości pH odpowiadającej punktowi III, zaznaczonemu na
wykresie.
Otrzymany roztwór podzielono na dwie porcje, które umieszczono w dwóch probówkach. Do
probówki I wprowadzono zalkalizowaną zawiesinę świeżo strąconego wodorotlenku
miedzi(II), po czym zawartość probówki wymieszano. Drugą porcję roztworu peptydu –
w probówce II – poddano hydrolizie w środowisku kwasu solnego. Stwierdzono, że hydroliza
peptydu zaszła całkowicie. Następnie, po zobojętnieniu, do otrzymanej mieszaniny
poreakcyjnej dodano zalkalizowaną zawiesinę świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II)
i wymieszano zawartość probówki.
35.1. (1 pkt)
Oceń, czy poniższe informacje są prawdziwe. Zaznacz P, jeżeli informacja jest
prawdziwa, albo F – jeśli jest fałszywa.
1.
Aminokwasy, z których powstał opisany peptyd, są aminokwasami białkowymi.
P
F
2.
Pomiędzy cząsteczkami tego peptydu mogą tworzyć się mostki disulfidowe (disiarczkowe).
P
F
3.
Opisany peptyd jest dipeptydem.
P
F
35.2. (2 pkt)
Napisz, co zaobserwowano po dodaniu zawiesiny świeżo strąconego wodorotlenku
miedzi(II) do probówki I. Następnie rozstrzygnij, czy taki sam przebieg doświadczenia
zaobserwowano po dodaniu zawiesiny świeżo strąconego wodorotlenku miedzi(II) do
probówki II – po przeprowadzeniu całkowitej hydrolizy peptydu. Odpowiedź uzasadnij.
Probówka I:
Probówka II:
Rozstrzygnięcie:
Uzasadnienie:
35.3. (1 pkt)
Poniżej przedstawiono wzory ogólne czterech form aminokwasów (–R oznacza łańcuch
boczny).
Spośród przedstawionych wzorów wybierz ten, który ilustruje formę, w jakiej występują
aminokwasy w mieszaninie poreakcyjnej otrzymanej w wyniku hydrolizy peptydu
w środowisku kwasu solnego. Napisz numer tego wzoru.
Serotonina, nazywana hormonem szczęścia, powstaje z aminokwasu białkowego – tryptofanu.
W pierwszym etapie przedstawionego poniżej ciągu przemian tryptofan ulega reakcji
substytucji, w wyniku czego powstaje hydroksylowa pochodna, która następnie przekształca
się w serotoninę. W kolejnych przemianach z serotoniny powstaje melatonina.
Oceń, czy podane poniżej informacje są prawdziwe. Zaznacz P, jeśli informacja jest
prawdziwa, albo F – jeśli jest fałszywa.
1.
W wyniku reakcji dekarboksylacji z serotoniny można otrzymać 5-hydroksytryptofan.
P
F
2.
Serotonina, podobnie jak tryptofan, jest aminokwasem białkowym.
P
F
3.
Cząsteczka związku A zawiera wiązanie amidowe (peptydowe).
Teanina jest aminokwasem występującym np. w zielonej herbacie. Punkt izoelektryczny
teaniny jest równy 5,6.
Substratem do syntezy teaniny jest pewien aminokwas białkowy, który w etapie I ulega
dekarboksylacji do aminy X. W etapie II ta amina ulega kondensacji z kwasem
glutaminowym i powstaje wiązanie peptydowe (amidowe). Udział w reakcji bierze grupa
karboksylowa znajdująca się w łańcuchu bocznym kwasu glutaminowego.
W zależności od pH teanina występuje w postaci kationów, anionów lub jonów obojnaczych.
Wykonano doświadczenie, w którym do wodnego roztworu teaniny o pH = 5,6 dodano kwas
solny i otrzymano roztwór o pH = 2. W wyniku zachodzącej reakcji zmieniły się stężenia
jonów teaniny.
Uzupełnij poniższe zdanie – wybierz i zaznacz jedną odpowiedź spośród podanych
w nawiasie.
Teanina jest aminokwasem występującym np. w zielonej herbacie. Punkt izoelektryczny
teaniny jest równy 5,6.
Substratem do syntezy teaniny jest pewien aminokwas białkowy, który w etapie I ulega
dekarboksylacji do aminy X. W etapie II ta amina ulega kondensacji z kwasem
glutaminowym i powstaje wiązanie peptydowe (amidowe). Udział w reakcji bierze grupa
karboksylowa znajdująca się w łańcuchu bocznym kwasu glutaminowego.
Sekwencję aminokwasów w peptydach przedstawia się najczęściej za pomocą trzyliterowych
kodów aminokwasów. W tej notacji z lewej strony umieszcza się kod aminokwasu, którego
reszta zawiera wolną grupę aminową połączoną z atomem węgla α (tzw. N-koniec).
Analiza składu pewnego pentapeptydu wykazuje, że powstał on z pięciu różnych
aminokwasów. Cztery z aminokwasów, które zidentyfikowano podczas analizy, to: Gly, Cys,
Phe, Leu. Piąty aminokwas, którego nie udało się zidentyfikować, oznaczono jako Xxx.
Ustalono ponadto, że ten aminokwas stanowi N-koniec peptydu.
Podczas częściowej hydrolizy badanego pentapeptydu otrzymano następujące peptydy:
Cys-Leu-Phe
Gly-Cys-Leu
Xxx-Gly
Leu-Phe
W celu zidentyfikowania aminokwasu Xxx przeprowadzono reakcję peptydu
z izotiocyjanianem fenylu o wzorze C6H5NCS. Ten związek reaguje wyłącznie z N-końcowym
aminokwasem peptydu, a w wyniku kolejnych przemian otrzymuje się pochodną
fenylotiohydantoiny oraz peptyd o łańcuchu krótszym o jedną resztę aminokwasową. Poniżej
przedstawiono schemat tego procesu.
We wzorze pochodnej fenylotiohydantoiny grupa R oznacza łańcuch boczny
N-końcowego aminokwasu analizowanego peptydu.
Na podstawie: R.T. Morrison, R.N. Boyd, Chemia organiczna, Warszawa 1996.
Badany pentapeptyd poddano opisanemu procesowi i ustalono, że uzyskana pochodna
fenylotiohydantoiny ma masę molową równą 206 g ∙ mol–1.
Oblicz masę molową grupy R aminokwasu Xxx oraz zidentyfikuj badany aminokwas –
napisz trzyliterowy kod tego aminokwasu.
Trzyliterowy kod aminokwasu Xxx obecnego w pentapeptydzie:
Do probówek zawierających wodny roztwór białka kurzego dodano stężony roztwór kwasu
azotowego(V) do probówki I i roztwór azotanu(V) ołowiu(II) do probówki II.
Zaobserwowano zmiany w obu probówkach świadczące o przebiegu reakcji chemicznych.
177.1 (0-1)
Opisz zaobserwowane zmiany, które świadczą o tym, że w obu probówkach zaszła
reakcja chemiczna.
177.2 (0-1)
Napisz nazwy dwóch aminokwasów dających w reakcji ze stężonym HNO3 taki sam efekt, jaki zaobserwowano w probówce I.
Aminokwas alanina w roztworze wodnym o zasadowym odczynie ulega reakcji zgodnie
z zapisem:
176.1 (0-1)
Wypełnij tabelę, wpisując wzory kwasów i zasad Brønsteda, które w tej reakcji
tworzą sprzężone pary.
Sprzężona para
kwas
zasada
Punkt izoelektryczny aminokwasów to takie pH roztworu, przy którym aminokwas występuje
w postaci soli wewnętrznej.
176.2 (0-1)
Podaj wzór jonu, w którego postaci alanina występuje w roztworach wodnych o pH > 7
i wzór jonu, w którego postaci aminokwas ten występuje w roztworach wodnych
o pH < 5.
176.3 (0-1)
Napisz równanie reakcji tworzenia dipeptydu o nazwie glicyloalanina Gly-Ala.
176.4 (0-1)
Dokończ zdanie, zaznaczając wniosek A lub B i jego uzasadnienie 1. lub 2.
Badając właściwości alaniny, stwierdzono, że alanina
A.
jest
związkiem optycznie czynnym,
1.
ponieważ w jej cząsteczce występuje asymetryczny atom węgla.
B.
nie jest
2.
ponieważ w jej cząsteczce nie występuje asymetryczny atom węgla.
Aminokwas treonina ulega w roztworze wodnym przemianom zgodnie z przedstawionym
schematem:
175.1 (0-1)
Zaznacz poprawne dokończenie zdania.
O kierunku przemian zgodnie z podanym schematem decyduje
stężenie treoniny w roztworze.
pH roztworu.
obecność katalizatora w roztworze.
obecność wody jako rozpuszczalnika.
175.2 (0-2)
Napisz wzór soli, jaką tworzy treonina w wyniku działania na nią wodnego roztworu
wodorotlenku sodu i określ, jakie właściwości (kwasowe czy zasadowe) aminokwas ten
wykazuje w opisanej reakcji.
Jedna z metod otrzymywania aminokwasów z kwasów karboksylowych polega
na przeprowadzeniu reakcji odpowiedniego kwasu karboksylowego z chlorem w obecności
katalizatora (reakcja 1.), a następnie reakcji otrzymanego kwasu chlorokarboksylowego
z nadmiarem amoniaku, co prowadzi do powstania aminokwasu (reakcja 2.).
Na podstawie: J. Sawicka i inni, Tablice chemiczne, Gdańsk 2008, s. 139.
173.1 (0-1)
Napisz, stosując wzory półstrukturalne (grupowe) związków organicznych, równania
reakcji otrzymywania kwasu 2-aminopropanowego opisaną metodą.
173.2 (0-1)
Wymienione w informacji związki organiczne: aminokwas oraz kwas karboksylowy
i kwas chlorokarboksylowy, z których opisaną metoda można aminokwas ten
otrzymać, uszereguj zgodnie ze wzrostem wartości pH ich wodnych roztworów.
